Sytoskeleton

Tukirangan on solu on järjestetty joukko biologisia polymeerejä, jotka antavat eniten sen arkkitehtuurin ja mekaaniset ominaisuudet. Terminologinen viittaus  selkärankaisten "  luurankoon " on kuitenkin harhaanjohtava, koska:

• suurin osa sytoskeletin komponenteista uudistuu jatkuvasti polymeroimalla;
• sytoskeleton on suurin osa solun liikkumiseen ja syömiseen kohdistamista voimista, joissa se on enemmän kuin " lihasten  " joukko  ;
• sytoskeletin mekaaniset ominaisuudet ovat hyvin vaihtelevat komponenttien ja tarkasteltavien tilanteiden mukaan;
• sytoskeletin aktiivisuudella on seurauksia, jotka ylittävät paljon puhtaasti mekaaniset roolit (liike ja rakenne), esimerkiksi: geeniekspression, solujen erilaistumisen tai lisääntymisen säätely.

Kaikkien eukaryoottien sytoskeletit ovat melko samanlaisia ​​(vaikka eläin- ja kasvisolujen välillä on merkittäviä eroja), kun taas prokaryooteissa äskettäin löydetyt solut näyttävät organisoituneen melko eri tavoin.

Eukaryoottinen sytoskeletti

Koostumus ja kokonaisrakenne

Sytoskeletti koostuu proteiinien biologisista polymeereistä, joita kutsutaan joskus kuiduiksi, kun otetaan huomioon niiden suuri koko solutasolla. Ne luokitellaan kolmeen luokkaan:

• Aktiinisäikeiden muodostettu aktiinia (proteiini, joka on olemassa erilaisia). Näitä samoja filamentteja löytyy myös suurina määrinä lihaskuiduissa . Niiden halkaisija on noin 7 - 8 nm ja niiden pysyvyyspituus on noin 17 um. Siksi ne ovat melko joustavia filamentteja , koska ne on järjestetty kaksinkertaiseen kierteeseen . Ne ovat suuntautuneita myös aktiinimonomeerien epäsymmetrian ja niiden kierukkakokoonpanon vuoksi: toinen pää (+) voi polymeroitua paljon nopeammin kuin toinen (-). Puhumme polarisoiduista filamenteista . Aktiinifilamentit muodostavat dynaamisen verkon . Aktiinifilamenttien dynamiikkaa mahdollistaa kuljetinhihna-ilmiö (depolymerointi (-) päässä ja polymerointi (+) -päässä sekä filamenttien pilkkominen tietyillä proteiineilla (lyhentäen siten filamentteja ja kertomalla paikat kahdella ( +) polymerointi).

Aktiini liittyy muihin proteiineihin (silloittava proteiini), kuten filamiiniin ja fodriiniin, eli proteiineihin, joiden arvo on vastaavasti 250 ja 243 kDa ja jotka ovat kolmiulotteisen verkon alkupäässä. Lisäksi fodriini voi olla syy autoimmuunisairauksien puhkeamiseen, kun tähän proteiiniin kohdistuvien auto-vasta-aineiden tuotanto ekstrapoloidaan Sjögrenin tautia sairastavilla henkilöillä. Näiden assosiaatioiden tulos on muun muassa sytosolin viskositeetin kasvu ja tiettyjen signalointireittien laukaisu. Aktiinifilamentit koostuvat F-aktiinipolymeeristä (filamentti) ja G-aktiinimonomeeristä (pallomainen). F-aktiinin ja G-aktiinin välillä on dynaaminen tasapaino.Aktiiniverkko sijaitsee plasmamembraanin alla, polymeroitumisaste määrittää solun yleisen muodon ja solujen plastisuuden, mikä on välttämätöntä.Migraatioprosessi, endosytoosi , jako ...

• Välifilamenttejä . Nämä ovat sytoskeletin vähiten dynaamisia elementtejä, mutta niiden tutkimus kehittyy nopeasti. Ne ovat erittäin tärkeitä ytimen rakenteelle, koska ne ovat vastustuskykyisimpiä. Ne ovat polarisoimattomia. Ne mahdollistavat organellien ankkuroinnin. Niiden halkaisija voi olla 8-10 nm, mikä antaa heille välikoon aktiinimikrofilamenttien ja mikrotubulusten välillä. Niitä esiintyy kaikissa eukaryoottisoluissa , mutta joitain löytyy vain selkärankaisista. Erotamme:
  • keratiinifilamentit, joille on tunnusomaista lukuiset disulfidisillat  ; niitä löytyy selkärankaisten, hiusten, karvojen, kynsien ...
  • desmiinifilamentit, jotka löytyvät sileiden ja juovikkaiden lihasten lihaksista ja sydänlihasta
  • ytimessä oleva ydinlamina, joka on asetettu ytimen sisämembraania vasten; se on fibrillaarinen proteiinikerros, jonka proteiinit ovat laminaaleja.
• Mikrotubulusten ovat jäykkiä solun tukirangan komponentteja. Ne ovat onttoja sylinterimäisiä rakenteita, joiden seinä koostuu tubuliinipolymeereistä (a- ja P-tubuliinidimeerit). Niiden pysyvyyspituus on itse asiassa useita millimetrejä, mikä ylittää huomattavasti solun mittakaavan halkaisijan ollessa 15-25 nm mikrotubulusten tyypistä riippuen. Tämän jäykkyyden antaa heille putkirakenne niiden muodostavien monomeerien erityisen kokoonpanon vuoksi. Mikrotubulit polarisoituvat samalla tavalla kuin aktiinifilamentit, mutta polymerointibiokemia on erilainen. Erityisesti on dynaaminen epävakaus, joka voi johtaa erittäin äkilliseen mikroputken lyhentymiseen, mikä voi olla suuren voiman lähde.

Polymeerit on järjestetty verkkoiksi, nippuiksi tai kaapeleiksi niiden roolien mukaan. On tärkeää pitää mielessä, että sytoskeletin rakenne ja koostumus ovat erittäin dynaamisia. Tämän korkean organisoitumisen ja labiliteetin tekee mahdolliseksi satojen sytoskeletoniin liittyvien auttajaproteiinien läsnäolo:

• silloittavat proteiinit (yleisesti merkitty englanninkielisillä termeillä crosslinkers or crosslinking proteiinit ). Tämä termi viittaa polymeerien fysiikkaan, jossa tiettyjen komponenttien (kuten kumin rikki) lisääminen johtaa ketjujen välisten sidosten muodostumiseen ja muuttaa täysin materiaalin fysikaalisia ominaisuuksia. Näin tapahtuu, vielä dramaattisemmin, sytoskeletin tapauksessa. Itse asiassa useimmat silloittajat ovat solun hallitsemia muiden säätelyproteiinien avulla, mikä toisinaan sallii sytoskeletin erittäin nopeat uudelleenjärjestelyt.
• haarautuvat proteiinit (joskus pidetään edellisten erityistapauksena, mutta tärkeitä pääasiassa aktiinifilamenttien tapauksessa)
• korkiproteiinit ja depolymeroivat proteiinit ( sulkevat , katkaisevat proteiinit ), jotka säätelevät filamenttien polymerointinopeutta päissään
• ankkuriproteiinit
• molekyylimoottorit, kuten myosiinit, kinesiinit tai dyneiinit. Laaja solubiologian tutkimusalue, molekyylimoottorit ovat olennaisia ​​solun mekaanisten ja morfologisten ominaisuuksien säätämisessä sekä vesikulaarikaupassa.