Immunoglobuliinin superperhe

Immunoglobuliinisuperperheen on superperheen proteiinien , toisin sanoen, suuri joukko pääasiassa kalvon glykoproteiinien vaan myös liukoinen, mukana ilmiöitä tunnustamista, sitoutumisen ja adheesio solujen .

Näillä proteiineilla , yleensä kalvoproteiineilla, on niiden tertiäärisessä rakenteessa yhteisiä useita tunnusomaisia ​​"immunoglobuliini-" domeeneja. Niillä on tyypillinen silmukka, joka on suljettu disulfidisillalla .

Tämä perhe sisältää proteiineja, kuten antigeeni-sitovien molekyylien ( vasta-aineita ja molekyylejä sekä suurten histocompatibility complex ), kostimulatoriset molekyylit, co-reseptorit, sitovien molekyylien ja tiettyjen sytokiinien reseptoreihin .

Joillakin näistä molekyyleistä on ratkaiseva rooli immuunijärjestelmään osallistuvien solujen vuorovaikutuksessa. Tärkeimmät tyypin I ja tyypin II histokompatibiilikompleksit ja vasta-aineet ovat todellakin osa tätä superperhettä. Tietyt immunoglobuliinit ovat alkupiste viruksille, kuten AIDS-virukselle ( CD4- molekyylin reseptori ) tai raivotautivirukselle .

Suurin osa tämän superperheen jäsenistä ei kuitenkaan ole immuunijärjestelmän tehostajia, koska niillä ei ole vaihtelevaa osaa eivätkä sitoudu antigeeneihin .

Immunoglobuliinit ovat pieniä proteiineja, joita kutsutaan gamma-globuliineiksi ja joita esiintyy kehon nesteissä. Ne ovat adheesiomolekyylejä, joilla on " vasta-aine  " -aktiivisuus  .

Spesifisten immunoglobuliinien verikoe mahdollistaa tiettyjen lääketieteellisten diagnoosien määrittämisen tai vahvistamisen.

Biomolekulaarinen luonne

Immunoglobuliini-superperheen (Ig-CAM) on suuri joukko pieniä proteiineja ( glykoproteiinit ), usein kalvoon sidottu , mutta myös löydetty ratkaisu elimistön nesteistä tai limaa .

Tämä perhe itse kuuluu gammaglobuliinien ryhmään, joita esiintyy myös veriseerumissa ja muissa nesteissä (mukaan lukien aivo-selkäydinneste ) tai limassa kehossa.

Näillä proteiineilla, yleensä kalvoproteiineilla, on yhteisiä useita (yhdestä seitsemään) solunulkoisia rakenteellisia domeeneja, jotka tunnetaan nimellä "  immunoglobuliini  " ja jotka ovat ominaisia tertiääriselle rakenteelleen (disulfidisilta sulkee immunoglobuliineille tyypillisen silmukan).

Toiminnot

He ovat mukana:

• tunnistamisilmiöt;
• solujen sidokset ja tarttumisilmiöt  ; näitä proteiineja kutsutaan Ig-CAM: ksi ( "soluadheesiomolekyyliksi" ).

Tämä perhe sisältää proteiineja, kuten:

• antigeeniä sitovat molekyylit ( vasta-aineet );
• tärkeimmän histokompatibiilikompleksin molekyylit  ;
• ja molekyylejä ja kostimulaation  ;
• co - reseptorit  ;
• sitovat molekyylit;
• tietyt sytokiinireseptorit .

Immuunirooli

Niillä on ratkaiseva rooli immuunijärjestelmään osallistuvien solujen välisessä vuorovaikutuksessa  ; Tyypin I ja II tärkeimmät histokompatibiliteettikompleksit ja vasta-aineet ovat tämän superperheen jäseniä. Immunoglobuliinipitoisuus nousee vakavan allergian sattuessa , mutta voi myös heijastaa parasiittia (ruoansulatuskanavassa yleensä).

• Immunoglobuliini G (IgG) on 75-80% meidän Kiertävät vasta-aineet. Niitä syntyy reaktiona antigeenille (keho ei tunnista kehoa). Ne suojaavat kehoa bakteereilta, viruksilta ja tietyiltä veressä tai imusolmukkeessa olevilta myrkkyiltä .
  Ne kiinnittävät komplementin (immuunijärjestelmän ainesosat) ja niillä on rooli muistivasteessa, joka on kestävän immuniteetin perusta, mikä mahdollistaa rokotuksen . Ne ylittävät istukan esteen ja mahdollistavat immuunijärjestelmän tarjoaman "passiivisen immuniteetin" äidistä sikiöön .
• Immunoglobuliini A (IgA) muodostavat esteen eniten patogeenejä sitoutumaan soluihin, limakalvoja ja ihoa . Niitä on dimeereinä rauhas- ja limakalvojen erityksissä , erityisesti syljessä , kyynelissä , rintamaitossa ( ternimaitossa ), nenän eritteissä, ruoansulatuskanavan ja hengitysteiden eritteissä . IgA: n puute (jolla voi olla geneettinen alkuperä ) voi johtaa infektioihin ylemmissä hengitysteissä (harvoin alemmalla tasolla), mutta seerumin IgG: n ja IgM: n nousu voi osittain kompensoida tämän puutteen luonnollisesti.
• Immunoglobuliini M (IgM), ovat läsnä monomeerisessa muodossa pintaan kalvon naiivi B-lymfosyyttien. Ne voidaan sitten erittävät plasman soluja ja sitten kiertävät liittynyt pentameerejä.
  Ne kiinnittävät komplementti C1 -kompleksin ja sallivat sen aktivoitumisen klassisella reitillä.
• D immunoglobuliinit (IgD) ovat vain kalvon B-solut , joissa ne sitoutuvat antigeenejä.
• Immunoglobuliini E (IgE) ovat suurempia kuin G-immunoglobuliinien tuottama tiettyjen valkosolujen (plasmasoluiksi) ihon, ruoansulatuskanavan järjestelmä, nielurisat (tai risoista) ja hengitysteitä. Ne on kytketty kahden tyyppisiin valkosoluihin ( syöttösolut ja basofiiliset granulosyytit ) eräänlaisella sauvalla. Antigeenin sieppaaminen tällä immunoglobuliinilla johtaa tuotteiden (mukaan lukien histamiini ) eritykseen, mikä aiheuttaa tulehduksellisen ja mahdollisesti allergisen reaktion .

Tietyt immunoglobuliinit ovat kuitenkin myös lähtökohta viruksille, kuten:

• AIDS-viruksen (reseptori CD4-molekyylin);
• raivotautiviruksen .

Eri

Immunoglobuliinit ovat osa Maailman terveysjärjestön välttämättömien lääkkeiden luetteloa (luettelo päivitetty vuonna 2007)Huhtikuu 2013).

Huomautuksia ja viitteitä

1. (en) Monique Lafon , “  Rabies virus receptors  ” , Journal of Neurovirology , voi.  11, n o  1,Helmikuu 2005, s.  82–87 ( ISSN  1355-0284 , PMID  15804965 , DOI  10.1080 / 13550280590900427 , luettu verkossa , käytetty 22. lokakuuta 2019 )
2. CAM (soluadheesiomolekyylille) viittaa soluadheesiomolekyyleihin. Rem: Immunoglobuliinien lisäksi löydämme näistä kiinnittymismolekyyleistä: kadheriinien superperheen sekä selektiinien ja integriinien perheet
3. Futura Science, immunoglobuliinit
4. (in) Calabrese EJ - yhdisteitä ja riskiryhmiin. New York, 1978
5. (in) WHO: n tärkeiden lääkkeiden malliluettelo , 18. luettelo , huhtikuu 2013

Katso myös

Aiheeseen liittyvät artikkelit

• Raskaan ketjun tauti

Bibliografia

• IgSF- ja MhcSF-superperheiden domeenien karakterisointi ja toiminnallinen luokittelu Élodie Dupratin Montgellier II -yliopiston IMGT- väitöskirjassa, Science et Techniques du Languedoc, 2005. (Tieteenala: Bioinformatiikka , 189 sivua)