Laminiinien ovat tärkeimmät proteiinin osien tyvikalvon , lukuun ottamatta kollageeni. Laminiinin eristettiin ensimmäistä kertaa hiiren sarkooma EHS2 puolivälissä XX : nnen vuosisadan Timpi ja Rupert (Saksa). Laminiinimolekyylit erittyvät tyvikerroksen alla olevan korion epiteelisolujen (1 ketju) ja sidekudossolujen (2 ketjut) avulla.
Laminiinien ovat perhe on proteiineja , erityisesti suuri heterotrimeeristen glykoproteiineja, joiden molekyylipaino on 400-1000 kDa.
Lamiinit koostuvat yhdistämällä 3 polypeptidiketjua: a (alfa), p (beeta) ja y (gamma). Nämä kolme ketjua, jotka koodaavat erilliset geenit, on kytketty yhteen disulfidisiltojen avulla. Laminiinilla on epäsymmetrinen ristinmuotoinen morfologia, jossa on kolme lyhyttä ja yksi pitkä käsivarsi. N- ja C-terminaaliset päät vastaavat vastaavasti lyhyitä ja pitkiä varsia. (Katso kaavio)
Laminiinilla on 3 suurta reseptoriperhettä. Nämä sitoutuvat pääasiassa a-ketjujen C-terminaaliseen pallomaiseen alueeseen. Integriinit ja proteoglykaanien on sulfatoitu glykosaminoglykaanien on kiinnitetty kaikkiin α ketjut, toisin kuin dystroglycan, joka spesifisesti sitoutuu α1 ja α2 ketjuja. On myös proteoglykaaneja, jotka voivat sitoutua p- ja y-ketjuihin, ja heparaanisulfaattia a- ja p-ketjuihin. Lisäksi p- ja y-ketjut sitovat kollageenimolekyylejä. Lisäksi laminiini voi sitoutua spesifisten sitoutumiskohtien ansiosta nidogeeniin, kollageeniin IV, integriineihin ja lopuksi proteoglykaaneihin (GAG: t: sulfatoidut glykosaminoglykaanit)
On 5 a-ketjun alayksikköä, 3 p: lle ja 3 y: lle. Tämä monimuotoisuus sallii erilaisia yhdistelmiä. Siten vuonna 2006 tunnistettiin 15 erilaista laminiinien isoformia.
Taulukko erityyppisistä laminiineista, niiden koostumuksesta ja sijainnista:
| Nimet | Muut nimet | Sävellys | Sijainti |
|---|---|---|---|
| Laminiini 1 | EHS-laminiini | a1β1y1 | Epiteeli ja endoteeli |
| Laminiini 2 | Merosin | a2β1y1 | Synapsi |
| Laminiini 3 | S-laminiini | a1β2γ1 | Viikset lihakset ja ääreishermot |
| Laminiini 4 | S-Merosin | a2β2γ1 | Myotendiininen risteys ja trofoblastit |
| Laminiini 5 | a3β3γ2 | Pohjalevy limaista ja siirtymävaiheen epiteelia | |
| Lamiini 6A | K-laminiini | a3β1y1 | Epiteeli |
| Lamiini 7A | Ks-laminiini | a3β2γ1 | |
| Lamiini 8 | a4β1y1 | ||
| Laminiini 9 | a4β2γ1 | ||
| Laminiini 10 | a5β1y1 | Dermin ja orvaskeden välissä | |
| Laminiini 11 | a5β2γ1 | ||
| Lamiini 12 | a2β1γ3 | ||
| Laminiini 14 | a4β2γ3 | ||
| Laminiini 15 | a5β2γ3 |
Laminiinilla on useita solutoimintoja.
Hermoston tasolla fasciculation sallii aksonien pidentymisen. Tämä johtuu solunulkoisen matriisin laminiinien ja aksonien pinnalla ilmentyvien spesifisten molekyylien integriinien välisestä vuorovaikutuksesta.
Lamiinit ovat mukana myös solujen migraation ilmiöissä, myös alkiongeneesin aikana. Lisäksi on osoitettu, että tietyt solut kulkeutuvat matriinilla, joka sisältää laminiinia, jota ne itse erittävät.
Laminiinit 5, 6 ja 7, jotka sijaitsevat hemi- desmosomien , tarttuvien liitosten tasolla, osallistuvat epiteelisolujen koheesioon niiden tyvipintojen tasolla (kaudaalisten) ja mahdollistavat siten niiden polaarisuuden määrittämisen.
Lamiinit 1 ja kollageeni IV muodostavat verkon, joka muodostaa tyvikalvon rungon kudosten rakenteellisen ja toiminnallisen ylläpidon saavuttamiseksi.
Geneettisesti toimimattomat laminiinit ovat mukana tietyissä patologioissa.
Laminiinien a2-alayksikön mutaatio johtaa synnynnäisestä lihasdystrofiasta vastuussa olevan tyvälevyn rakenteen menetykseen . Tämä patologia on seurausta lihassolujen kuolemasta, joka johtuu integriinien laminiinien lähettämän selviytymissignaalin puuttumisesta.
Perifeerisissä hermoissa laminiini α2-alayksikön puuttuminen on vastuussa ääreishermojen viallisesta myelinaatiosta .
Lamiinit 5 ja 6 sekä laminiinien α3-, β3- ja γ2-alayksiköt edistävät dermoepidermaalista yhteenkuuluvuutta. Näiden mutaatio voi johtaa yhteiseen epidermolysis bullosaan, toisin sanoen epänormaaliin keratinosyyttien tarttumiseen ihokupliin ja vaurioihin kurkunpään, ruoansulatuskanavan ja hengitysteiden limakalvoissa.