Lämpöshokkiproteiinit ovat yleensä vastuussa vaurion ehkäisyyn proteiineihin vasteena korkea lämpötila . Lämpöshokkiproteiinit luokitellaan molekyylipainon perusteella kuuteen pääperheeseen : pienet Hsps , Hsp40 , Hsp60 , Hsp70 , Hsp90 ja Hsp110 .
Hsp60 nisäkkäiden ilmoitettiin ensimmäisen kerran kun mitokondrioproteiiniin P1. Franz-Ulrich Hartl ja Arthur Horwich osoittivat sen roolin proteiinien taittumisessa vuonna 1989, ja he saavat Albert-Lasker-palkinnon lääketieteellisestä perustutkimuksesta vuonna 2011 työstään aiheesta. Sitten se kloonattiin ja sekvensoitiin Radhey Gupta et ai. Aminohapposekvenssi osoitti vahvaa homologiaa GroEL , jo epäillään jo 1988. Se uskottiin alun perin, että Hsp60 toimi vain mitokondrioissa ja että ei ollut vastaavia proteiineja löytyy. Sytoplasmaan. Viimeaikaiset havainnot ovat hylänneet tämän ensimmäisen lähestymistavan ja ehdottaneet, että mitokondrioista peräisin olevan Hsp60: n ja sytoplasman Hsp60: n välillä on huomattava ero . Joidenkin kasvien kloroplastissa on samanlainen rakenne .
Normaaleissa fysiologisissa olosuhteissa Hsp60 on 60 kiloDaltonia ja se koostuu oligomeereistä ja monomeereistä, jotka muodostavat kompleksin, joka on järjestetty kahteen pinottuun renkaaseen. Tämä kaksoisrengasrakenne muodostaa suuren keskiosan, jossa proteiini on tapahtunut ja jossa se on kytketty hydrofobisten vuorovaikutusten avulla. Tämä rakenne on yleensä tasapainossa kaikkien sen yksittäisten komponenttien kanssa: monomeerien, heptameerien ja tetradeamereiden kanssa. Tutkimukset ovat alkaneet ehdottaa, että tyypillisen mitokondrioissa olevan sijainnin lisäksi Hsp60: ta voi esiintyä myös sytoplasmassa normaaleissa fysiologisissa olosuhteissa.