Potkurit ovat vuonna Biochemistry , kolmiulotteinen konformaatioita muotoinen spiraali on hyväksynyt tiettyjä molekyylien tai molekyylien osissa.
Proteiinit ovat orgaanisia molekyylejä, jotka koostuvat tietystä aminohapposekvenssistä, joka on kytketty yhteen peptidisidoksella . Pedaalisidoksen karbonyyliryhmä (C = O) ja amiiniryhmä (NH) pyrkivät matalaan energiaan. Yksi tapa minimoida molekyylin sisäinen energia ja siten stabiloida se on vetysidosten luominen . Asennossa n sijaitsevan peptidisidoksen amiiniryhmä voi nyt supistaa tämän tyyppisen sidoksen toisen pepdiittisidoksen karbonyyliryhmän kanssa, joka sijaitsee 4 aminohappoa ketjussa alavirtaan. Ja niin edelleen: n + 1 luo H-sidoksen n + 5: n kanssa. Nämä vetysidokset pakottavat proteiinin omaksumaan kierteisen konformaation. Kun sidos sisältää aminohapot n ja n + 4, sitä kutsutaan alfakierteeksi. Kun se koskee aminohappoja n ja n + 3, puhumme kierukasta 3 10 ja kun se koskee aminohappoja n ja n + 5, puhumme π-kierteestä. Voimme ajatella, että beeta-arkki on itse asiassa hyvin venytetty kierre.
Alfa-kierukka mahdollistaa sen vuoksi, kuten olemme juuri nähneet, vähentää proteiinin kokonaisenergiaa. Miksi tietyt proteiinin alueet omaksuvat tämän konfiguraation toisen sijasta, on edelleen tutkimuksen kohteena. Vain tiettyjen taipumusten tietyissä aminohapposekvensseissä on havaittu esiintyvän useammin, tilastollisesti, alfakierteessä. Suurelta osin tämä johtuu siitä, että peptidisidokset voivat "valita" muodostamaan vetysidoksen aminohapposivuketjujen kanssa peptidisidosten sijasta.
On kuitenkin tapaus, jossa aminohapposekvenssin on omaksuttava kierteinen konformaatio: kun se on kalvoproteiinin osa, joka ylittää kalvon . Todellakin, tässä hydrofobisessa väliaineessa ainoa tapa saavuttaa H-sidokset on omaksua kierteinen konformaatio (tai beeta-arkki, mutta olemme nähneet, että beeta-arkki on spiraalin erityistapaus).
Proteiineissa on useita heliksityyppejä :
Koska alfakierre on optisesti aktiivinen, pyöreän dikroismin mittaukset mahdollistavat liuoksessa olevan proteiinin "kierteisyyden" määrittämisen.
Nukleiinihapot on järjestetty kaksinkertainen heliksien vastaamaan sidokset emäkset. Tämän rakenteen vaikutus on pinoaa pohjat päällekkäin, mikä minimoi järjestelmän energian sulkemalla pois vettä. Tämä pinoaminen on myös DNA: n hyperkromisen vaikutuksen lähtöpaikka ( DNA : n fluoresenssipäästön kasvu, kun kaksi komplementaarista säiettä erottuu). DNA-kierukassa meillä on siis hydrofobinen ydin, joka muodostuu emästen pinoamisesta päällekkäin, ja luuranko, joka koostuu fosforisiltoista ja sokereista (deoksiriboosi), joka on melko hydrofiilinen.
Yleisin tyypin B potkuri määrittelee suuren uran ja pienen uran. Pääsy pääuraan ja alauraan sisältyviin alustoihin on erilainen. Lisäksi joillakin DNA: ta sitovilla säätelyproteiineilla on korkeampi tropismi yhdelle urasta.
Ympäristöolosuhteista (suolapitoisuus, vesipitoisuus), mutta myös tietyssä määrin emäksen koostumuksesta riippuen, nukleiinihapot omaksuvat yhden seuraavista kolmesta konformaatiosta:
Nämä kolme heliksityyppiä löytyvät DNA: sta, jota sitten kutsutaan B-DNA: ksi, A-DNA: ksi ja Z-DNA: ksi. Eniten edustettuina on B-DNA. RNA hyväksyy potkurin A.
DNA-kierteen tapaus on merkittävä: kierukka pitää molekyylin sisäisen energian minimissä (ja siten vakaana), mutta kierukka mahdollistaa myös DNA: n tiivistymisen. Itse asiassa DNA-kierukka organisoituu sitten superheeliksiksi. Ymmärrämme superkierukan tarkkailemalla puhelinjohdon kierukkaa. Kiertämällä sitä saadaan kierukka, joka koostuu kierteestä. Ihmisissä ja eukaryoottisissa organismeissa histonit mahdollistavat ylimääräisen tiivistymisen. Kuusi tiivistysastetta mahdollistavat yhtenäisen ja kompaktin kromosomin, joka on välttämätön kromosomien erottumiselle mitoosin aikana .
Prokaryooteissa DNA on muodoltaan pyöreä, toisin sanoen se on jatkuva. Täten tietyt molekyylit, kuten DNA-topoisomeraasit, mahdollistavat superkäämien määrän kasvamisen tai vähentämisen (kaksoiskierteen superkierukkakäämitys). Kaksi DNA-molekyyliä, jotka eroavat kierrosten lukumäärästä, kutsutaan topoisomeereiksi . Huomaa, että jos yhdellä säikeestä on epäjatkuvuus ( luuston fosfodiesterisidoksen repeämä ), superhelikaalisuus muuttuu nollaksi. Tietyt entsyymit pystyvät saavuttamaan tämän "lempinimen".
Erilaiset DNA-superkäämit mahdollistavat lähinnä tilaa säästävän (ihmisen DNA-molekyyli mittaa noin metrin ja rajoittuu ytimeen, jonka halkaisija on noin 1 um) tai helpomman pääsyn transkriptioproteiineihin.