Proteiini

Proteiinit määriteltiin makromolekyylejä biologisia läsnä kaikissa elävien solujen , mutta viimeaikaiset tutkimukset osoittavat, että on olemassa myös satoja ellei tuhansia mikro- tai nano-proteiineja. Ne muodostuvat yhdestä tai useammasta polypeptidiketjusta . Kukin näistä ketjuista koostuu aminohappotähteiden sekvenssistä, jotka on kytketty toisiinsa peptidisidoksilla .

Proteiinit suorittavat lukuisia toimintoja elävissä soluissa ja kudoksissa . Ne ovat entsymaattisia proteiineja ( entsyymejä ), jotka katalysoivat solun aineenvaihdunnassa tarvittavia kemiallisia synteesi- ja hajoamisreaktioita. Muut proteiinit tarjoavat rakenteellisen roolin sytoskeletossa tai kudoksissa ( aktiini , kollageeni ), jotkut ovat molekyylimoottoreita, jotka mahdollistavat liikkuvuuden ( myosiini ), toiset osallistuvat DNA : n ehdollistamiseen ( histonit ), geeniekspression säätelyyn ( transkriptiotekijät ), energiaan metabolia ( ATP-syntaasi ) tai solusignaalien ( kalvoreseptorit ) välitys .

Proteiiniketjut syntetisoidaan solussa ribosomien avulla geeneihin koodatuista tiedoista , jotka määrittelevät järjestyksen, jossa 22 aminohappoa, joita kutsutaan proteiinigeeneiksi , jotka liitetään suoraan geenien biosynteesin aikana, sitoutuvat proteiiniin . Sekvenssin aminohappojen kutsutaan polypeptidin sekvenssi . Of translaation jälkeisiä muunnoksia voi sitten puuttua kun syntetisoitu proteiini, joka voi olla seurauksena muuttamalla fyysisiä tai kemiallisia ominaisuuksia. On myös tavallista, ei-proteiini-molekyylejä, joita kutsutaan prosteettiset ryhmät , sitoa stabiilisti proteiineihin ja vaikuttaa ratkaisevasti niiden biologiset toiminnot: tämä on esimerkiksi tapauksessa, hemin on hemoglobiinin , jota ilman tämän proteiinin ei voinut suorittaa happea on veressä .

Proteiinit omaksuvat kolmiulotteisen rakenteen, jonka avulla ne voivat suorittaa biologisen tehtävänsä. Tämä erityinen rakenne määräytyy ennen kaikkea niiden aminohapposekvenssin avulla, jonka erilaiset fysikaalis-kemialliset ominaisuudet johtavat proteiiniketjun omaksumaan vakaan taittumisen.

Laboratoriossa ne voidaan erottaa muista solun ainesosista käyttämällä erilaisia ​​tekniikoita, kuten ultrasentrifugointi , saostus , elektroforeesi ja kromatografia . Geenitekniikan on otettu käyttöön useita menetelmiä proteiinin puhdistamisen helpottamiseksi. Niiden rakennetta voidaan tutkia immunohistokemialla , kohdennetulla mutageneesillä , röntgenkristallografialla , ydinmagneettisella resonanssilla ja massaspektrometrialla .

Proteiini on tärkeä osa elintarvikkeiden eläimen, ne hajoavat ruoansulatuskanavassa ja vapautetaan aminohappoja sitten uudelleen elimistöön.

erotamme täydelliset proteiinit ja keskeneräiset proteiinit. Täydellinen proteiini sisältää kaikki yhdeksän välttämätöntä aminohappoa, kun taas kasviperäisissä elintarvikkeissa oleva epätäydellinen proteiini ei sisällä kaikkia niitä.

Etymologia

Proteiinit havaittiin alkaen 1835 Alankomaat , jonka orgaaninen kemisti Gerardus Johannes Mulder (1802-1880), nimellä wortelstof . Hänen maineikas ruotsalainen kollegansa Jöns Jacob Berzelius ehdotti hänelle proteiinin nimeä vuonna 1838 .
Termi proteiini on peräisin antiikin Kreikan Protos mikä tarkoittaa ensimmäistä , olennaista . Tämä viittaa todennäköisesti siihen tosiasiaan, että proteiinit ovat välttämättömiä elämälle ja muodostavat usein suurimman osan (osa 60%) (eläin) solujen kuivapainosta . Toinen teoria on, että proteiini viittaa, kuten protean adjektiivi, kreikkalaiseen jumalaan Proteukseen, joka voisi muuttaa muotoa halunsa mukaan . Proteiineilla on monia muotoja ja ne suorittavat useita toimintoja. Mutta tämä löydettiin vasta paljon myöhemmin, aikana XX : nnen  vuosisadan .

Biokemia

Proteiinit muodostuvat yhdestä tai useammasta polypeptidiketjusta , jotka ovat lineaarisia biopolymeerejä , voivat olla melko pitkiä, koostuen kahdestakymmenestä eri haposta L- a-aminosta . Puhumme yleensä proteiinista, jossa on yli viisikymmentä tähdettä molekyylissä, ja peptidistä, jossa on jopa muutama kymmenen tähdettä.

Kaikki proteinogeenisiä aminohappoja - kanssa lukuun ottamatta proliinia - on yhteinen rakenne, joka koostuu funktion karboksyylihapon , joka on primäärinen amiini on α hiili , ja sivuketju . Jälkimmäisellä on hyvin monenlaisia ​​kemiallisia rakenteita, ja kaikkien näiden polypeptidiketjun sivuketjujen yhteisvaikutus määrää kolmiulotteisen rakenteen ja jälkimmäisen kemialliset ominaisuudet. Alla oleva taulukko näyttää 22 proteiinigeenisen aminohapon kemiallisen rakenteen :

L-alaniini-luuranko.png L-arginiini-luuranko (pitkä) .png L-asparagiini-2D-luuranko.png Aspartaatti wpmp.png Kysteiini wpmp.png Glutamaatti wpmp.png Glutamiini wpmp.png Glysiini-2D-luuranko.png
L- alaniini L- arginiini L- asparagiini L- aspartaatti L- kysteiini L- glutamaatti L- glutamiini Wisteria
Histidiini wpmp.png L-isoleusiini-2D-luuranko.png L-leusiini-2D-luuranko.png L-lysiini-2D-luuranko.png L-metioniini-2D-luuranko.png L-fenyylialaniini-2D-luuranko.png L-proliini-2D-luuranko.png Pyl.png
L- histidiini L- isoleusiini L- leukiini L- lysiini L- metioniini L- fenyylialaniini L -Proline L- pyrrolysiini
L-selenokysteiini-2D-luuranko.png L-seriini-2D-luuranko.png L-treoniini-2D-luuranko.png L-tryptofaani-2D-luuranko.png L-tyrosiini-2D-luuranko.png L-valiini-luuranko.svg    
L- selenkysteiini L -Seriini L- treoniini L- tryptofaani L- tyrosiini L -Valiini    
22 proteogeenisen aminohapon rakenne . Pyrrolysine ja selenokysteiini (edellä harmaana näkyvää) ovat spesifisiä tietyille proteiineja  :
    - pyrrolysine vain todettu joitakin arkkiorganismi metanogeenit ,
    - selenokysteiini on myös läsnä joukossa eukaryooteissa mutta lähtökohtaisesti kymmeniä entsyymien perheen oksidoreduktaaseista .
Muut 20 aminohappoa, joita kutsutaan standardeiksi, ovat toisaalta yleisesti jakautuneet kaikkiin tunnettuihin eläviin olentoihin.

Aminohappoa polypeptidiketjussa on liittynyt yhteen peptidisidoksilla , jotka on asetettu välille karboksyyli -COOH ensimmäisen aminohapon ja primäärinen amiini -NH 2 sekunti:

Proteiinin runko muodostuu siten lineaarisesta aminohappoketjusta, johon sivuketjut ovat kytkettyinä ja liitettyinä peptidisidoksilla. Peptidisidoksella on kaksi resonanssimuotoa, jotka antavat sille osittain kaksoissidoksen ominaisuudet , mikä rajoittaa pyörimistä akselinsa ympäri siten, että amidiryhmän neljä atomia - (C = O) NH - ovat aina suunnilleen samantasoisia . Kaksi muuta aminohapon rungon muodostavaa sidosta voivat toisaalta pyöriä vapaasti. Näitä kahta sisäistä sidosta vastaavat kaksipuoliset kulmat määräävät proteiiniketjun omaksuman paikallisen geometrian.

Karboksyylipään polypeptidin sivuketjun kutsutaan lopussa C -terminaalisia , kun taas amiinin puolta kutsutaan pää N -terminaalinen . Sanat proteiini, polypeptidi ja peptidi ovat melko epäselviä ja niiden merkitykset voivat olla päällekkäisiä. Me puhumme yleensä proteiinista viitaten täydelliseen biologiseen molekyyliin, jolla on vakaa konformaatio, kun taas peptidi yleensä nimeää lyhyemmän molekyylin ilman stabiilia kolmiulotteista rakennetta. Kahden linja on hyvin epätarkka ja noin muutaman tusinan verran aminohappotähteitä.

Koot

Proteiinien uskottiin aina olevan suuria (biomolekyylitasoissa); oli mielessä 1980- ja tiesimme alusta 1990-luvun että tämä ei pidä paikkaansa, havaitsemisen jälkeen yhden, sitten muutamia muita MicroProteins (joskus kutsutaan mips ). Sen jälkeen, tutkijat ovat osoittaneet, että on olemassa satoja ja sitten tuhansia microproteins ja nanoproteins (joskus assosioidaan vain muutaman aminohapon, ehkä itse koottu), niin pieniä, että klassinen genominen analyysi järjestelmiä ei ole paikalla niitä. Heillä näyttää olevan keskeiset roolit proteiinikompleksin soluissa vuorovaikutuksessa proteiini-proteiini-suhteissa. Jotkut kontrolloivat siten suurempien proteiinien aktiivisuutta ja näyttävät translaation jälkeisiä säätelijöitä ilman vuorovaikutusta suoraan DNA: n tai RNA: n kanssa. Toiset edistävät lihasten kehitystä ja säätelevät lihasten supistumista . Toiset taas myötävaikuttavat solunsisäisen jätteen (vanhan, hajonneen tai viallisen RNA: n) käsittelyyn. Kasveissa he voisivat osallistua valon havaitsemiseen ja muissa tapauksissa olla roolissa fytohormonaalisessa signaloinnissa . Eläimillä ne osallistuvat biologisen kellon toimintaan .

Sitä esiintyy erityisesti myrkkyissä ( hämähäkkeistä , skorpioneista ja muista myrkyllisistä eläimistä ). Kompleksi nanoproteins voidaan luoda in vitro itse kokoonpano on aminohappojen  ; niitä voitaisiin kenties käyttää biomolekulaariseen tunnistamiseen ja katalyysiin. Niiden on jo todettu olevan kaupallisesti kiinnostavia: Jotkut hyönteismyrkyt käyttävät sitä. Ne ovat lääketieteellisesti kiinnostavia: niitä käytetään aivokasvainten merkitsemiseen tarkemman leikkauksen mahdollistamiseksi.

Rakenne

Proteiinien luonne määritetään ennen kaikkea niiden aminohapposekvenssillä, joka muodostaa niiden ensisijaisen rakenteen . Aminohapoilla, joilla on hyvin erilaiset kemialliset ominaisuudet, niiden järjestely polypeptidiketjun varrella määrää niiden alueellisen järjestelyn. Tätä kuvataan paikallisesti niiden toissijaisella rakenteella , joka on vakautettu vierekkäisten aminohappotähteiden välisillä vetysidoksilla , ja globaalisti niiden tertiäärisellä rakenteella , joka on vakautettu kaikilla tähteiden välisillä vuorovaikutuksilla - joskus hyvin kaukana peptidisekvenssistä, mutta saatettu kosketukseen spatiaalisesti taittamalla proteiinin - samoin kuin itse proteiinin ja sen ympäristön välillä. Lopuksi useiden proteiini-alayksiköiden kokoonpanoa funktionaalisen kompleksin muodostamiseksi kuvaa tämän sarjan kvaternaarinen rakenne .

Muihin kovalenttiset sidokset voivat myös muodostaa joko samassa proteiini ketju, tai eri peptidin ketjujen sisällä proteiinia, erityisesti muodostamalla disulfidisiltoja välillä kysteiini tähteiden .

Suurin osa proteiineista omaksuu ainutlaatuisen kolmiulotteisen konformaation. Proteiinin luonnollinen muoto in vivo on sen natiivi tila , joka on muoto, joka se on biologisesti aktiivinen ja toiminnallinen. Monet proteiinit ovat itsessään biologisesti aktiivisessa muodossa niitä vaikutuksesta tilajakauman jäämien ja aminohappoja , jotka muodostavat ne, toiset on avustaa tehdä tämän kaperoniproteiineja voidaan taittaa mukaan niiden natiivissa tilassa.

Organisaation tasot

In biokemia , voimme siis erottaa neljä tasoa organisaation kuvaamaan rakennetta proteiinien:

Proteiinit eivät ole täysin jäykkiä molekyylejä. He todennäköisesti omaksuvat useita toisiinsa liittyviä konformaatioita suorittaessaan biologisia toimintojaan. Siirtymistä yhdestä näistä konformaatioista toiseen kutsutaan konformaatiomuutokseksi . Esimerkiksi entsyymin tapauksessa tällaiset konformaatiomuutokset voidaan indusoida vuorovaikutuksella substraatin kanssa aktiivisen kohdan tasolla . Liuoksessa proteiinit käyvät läpi myös monia konformaatiomuutoksia muiden molekyylien kanssa tapahtuvan törmäyksen termisen värähtelyn vuoksi.

Biologiset vaikutukset ja tertiäärisen ja kvaternaarisen rakenteen määrittäminen

On kolme pääryhmää proteiineja niiden tertiäärisen tai kvaternaarisen rakenteen mukaan: pallomaiset proteiinit , kuituproteiinit ja membraaniproteiinit . Lähes kaikki pallomaiset proteiinit ovat liukoisia ja usein entsyymejä . Kuituproteiineilla on usein rakenteellinen rooli, kuten kollageenilla , joka on sidekudoksen pääosa , tai keratiinilla , joka on hiusten ja kynsien proteiiniaineosa . Kalvoproteiinit ovat usein reseptoreita tai kanavia, jotka antavat polaaristen tai sähköisesti varautuneiden molekyylien kulkea kalvon läpi .

Proteiinin tertiäärisen tai jopa kvaternaarisen rakenteen tuntemus voi antaa tärkeätä tietoa sen ymmärtämiseksi, miten tämä proteiini suorittaa biologisen tehtävänsä. Röntgenkristallografian ja NMR-spektroskopia ovat yhteisiä kokeellisia menetelmiä tutkimuksen proteiinin rakenne, joka voi yhdellä ja toinen antaa tietoja, joiden resoluutio mittakaavassa atomi . NMR-tiedot tarjoavat tietoja, joista on mahdollista arvioida osajoukko tiettyjen atomiparien välillä, mikä tekee mahdolliseksi päätellä tämän molekyylin mahdolliset konformaatiot. Interferometria kaksoispolarisaation on kvantitatiivinen analyysimenetelmä mittaamiseksi yleisesti proteiinin konformaatiosta ja sen konformaatiomuutoksia funktiona sen vuorovaikutusta muiden ärsykkeille. Sirkulaaridikroismia on toinen laboratoriotekniikka ratkaista joitakin osia sekundäärisen rakenteen proteiinien ( α heliksejä ja levyt P erityisesti). Kryosäilöntäaineiden elektronimikroskoopilla antaa rakenteellista tietoa pienemmillä päätöslauselma erittäin suuret proteiinit, kuten viruksia . Elektroni crystallography  (in) , tekninen lopussa edellisen, sallii joissakin tapauksissa myös tuottaa korkean resoluution tietoja, erityisesti kaksiulotteinen kiteitä kalvon proteiineja . Ratkaistut proteiinirakenteet talletetaan yleensä proteiinitietopankkiin (PDB), avoimen pääsyn tietokantaan, joka tarjoaa tuhannen proteiinin rakenteen, jolle kunkin atomin suorakulmaiset koordinaatit ovat käytettävissä.

Proteiinien määrä, joiden rakenne on ratkaistu, on paljon pienempi kuin niiden geenien lukumäärä, joiden sekvenssi on tunnettu. Lisäksi proteiinien osajoukko, jonka rakenne on ratkaistu, on puolueellinen niiden proteiinien hyväksi, jotka voidaan helposti valmistaa analysointia varten röntgenkristallografialla, joka on yksi päämenetelmistä proteiinirakenteiden määrittämiseksi. Erityisesti pallomaiset proteiinit on suhteellisen helpoin kiteyttää kristallografiaa varten, kun taas membraaniproteiineja on vaikeampaa kiteytyä ja ne ovat aliedustettuina PDB: ssä saatavilla olevista proteiineista. Tämän tilanteen korjaamiseksi on toteutettu rakenteellisia genomiikan lähestymistapoja proteiinien päätaittoluokkien edustavien rakenteiden ratkaisemiseksi . Proteiinin rakenteen ennuste menetelmiä tavoitteena on tarjota keinot tuottaa uskottava rakennetta proteiinin rakenteita, joita voidaan määrittää kokeellisesti.

Synteesi

Hapan α-amino Proteinogeeniset kootaan polypeptidien sisällä soluja , jotka ribosomit päässä geneettinen informaatio lähettämän lähetti-RNA päässä DNA , joka käsittää geenit . Se on DNA: n nukleotidisekvenssi, joka on transkriptoitu identtisesti messenger-RNA: ssa, joka kuljettaa ribosomien lukeman informaation proteiinien tuottamiseksi geenien määrittelemän peptidisekvenssin mukaisesti. Toisaalta DNA: n ja messenger-RNA: n nukleotidisekvenssin ja toisaalta syntetisoitujen proteiinien peptidisekvenssin välinen vastaavuus määritetään geneettisellä koodilla , joka on olennaisesti sama kaikille tunnetuille eläville olennoille lukuun ottamatta useita melko rajallisia muunnelmat.

Geneettinen koodi

Geneettinen koodi luodaan välistä vastaavuutta triplettien nukleiiniemäksiä , kutsutaan kodonin , on lähetti-RNA ja proteinogeenisiä α-amino acid. Tämä vastaavuus suoritetaan in vivo , että siirto-RNA: t , jotka ovat RNA: t , joka sisältää sata nukleotideja korkeintaan ja kuljettaa aminohapon esteröimällä niiden 3'-OH-päätä. Kukin aminohapoista on kytketty spesifisiin siirto-RNA: hin, joissa on myös spesifisiä kodoneja, niin että kukin 64 mahdollisesta kodonista voi koodata vain yhtä aminohappoa. Toisaalta kutakin 22 proteogeenistä aminohappoa voidaan koodata usealla eri kodonilla. Se on entsyymien esteröinnin suorittamisen lähetti-RNA: iden kanssa aminohappoja - aminoasyyli-tRNA-syntetaaseja - joka säilyttää geneettisen koodin: itse asiassa, nämä entsyymit sitoa spesifisesti sekä tietyn siirtäjä-RNA, ja aminohappo. Annetaan, niin että jokainen siirtotyyppi RNA esteröidään vain tietyllä aminohapolla.

Tapauksessa selenokysteiini ja pyrrolysine on jonkin verran erilainen siinä, että nämä erityisesti aminohappoja ei ole koodattu suoraan erityisiä kodoneja, mutta translaation uudelleenkoodauksen ja stop-kodonien läsnä ollessa erityisesti insertiosekvenssit kutsutaan SECIS elementti ja elementin, vastaavasti. PYLIS , joka recodella UGA (Opal) ja UAG (Amber) lopettavat kodonit vastaavasti selenokysteiiniksi ja pyrrolysiiniksi. Lisäksi selenokysteiini ei ole sitoutunut sellaisenaan sen siirto-RNA: han, koska se on liian reaktiivinen esiintyäkseen vapaasti solussa; se on seriini , joka on sidottu selenokysteiini siirtäjä-RNA Sec tRNA , että seriini tRNA ligaasi . Seryyli - tRNA Ks ei voida käyttää ribosomeja, koska se ei tunnista elongaatiotekijöiden mukana proteiinien biosynteesiä , niin, että seriini voidaan sisällyttää selenoproteins sijasta selenokysteiini. Sen sijaan, seryyli-tRNA Sec on substraatti tiettyjä entsyymejä, jotka sen muuntaminen sélénocystéinyl - tRNA Sec  : suora muuntamisen syntaasin selenokysteiini on bakteerit , muuntaa epäsuorasti kautta O -phosphoséryl -ARNt Sec peräkkäin, että O - phosphoseryl-tRNA Sec kinaasin ja O -phosphoseryl-tRNA: selenocysteinyl-tRNA-syntaasin in arkkien ja eukaryooteissa .

DNA: han koodatut geenit transkriptoidaan ensiksi messenger-RNA : han entsyymien , kuten RNA-polymeraasien, avulla . Suurin osa elävistä olennoista modifioi tätä ennakkovastaanottimen RNA: ta prosessien avulla, joita kutsutaan transkriptioiden jälkeisiksi modifikaatioiksi, jotka johtavat kypsään lähettimen RNA: hon. Jälkimmäistä voidaan sitten käyttää ribosomien toimesta mallina proteiinibiosynteesin aikana . In prokaryooteissa , lähetti-RNA: ta voidaan käyttää, kun se on syntetisoitu tai käännetään proteiinien poistumisen jälkeen nukleoidi . Sitä vastoin eukaryooteissa messenger-RNA: ta tuotetaan solun ytimessä , kun taas proteiinit syntetisoituvat sytoplasmassa , joten lähettimen RNA: n on ylitettävä ydinkalvo .

Biosynteesi

Lähetys-RNA: sta peräisin olevan proteiinin biosynteesi on tämän mRNA: n käännös . Messenger-RNA sitoutuu ribosomiin, joka lukee sen peräkkäin kolmella nukleotidilla kussakin synteesivaiheessa. Jokainen nukleotiditripletti muodostaa lähetin-RNA: n kodonin, johon vastaavan aminohapon tarjoavan siirto-RNA: n antikodoni voi sitoutua . Pariutumisen kodonin ja antikodoni perustuu täydentävät niiden vastaavien sekvenssien . Juuri tämä täydentävyys varmistaa tunnistuksen siirto-RNA: n ja messenger-RNA: n kodonin välillä. Aminohappo, jonka siirto-RNA ribosomilla muodostaa peptidisidoksen kanssa C -terminaalisen pään syntyvän ketjun, jonka avulla se pidennetään yhdellä aminohappotähteellä. Ribosomi siirtää sitten kolme nukleotidia lähettimen RNA: ssa kohdaten uuden kodonin, joka seuraa tarkasti edellistä kodonia. Tätä prosessia toistetaan, kunnes ribosomi on stop-kodonin edessä , jolloin translaatio loppuu.

Biosynteesiä proteiinin tapahtuu, ja jäännös jälkeen jäännökseen, pää N -terminaalisen päähän C -terminaalinen . Syntetisoituneen proteiini voi läpikäydä erilaisia translaation jälkeisiä modifikaatioita , kuten pilkkomisen , fosforylaation , asetyloinnin , amidoinnin , metyloinnin , glykosylaation , lipidaation tai jopa disulfidisidosten muodostumisen . Näin syntetisoitujen proteiinien koko on hyvin vaihteleva. Tämä koko voidaan ilmaista useita amino- happotähteitä, jotka muodostavat näiden proteiinien sekä daltonia (symboli Da), joka molekyylibiologian vastaavat kuin atomimassayksikkö . Koska proteiinit ovat usein melko suuria molekyylejä, niiden massa ilmaistaan ​​usein kilodaltoneina (symboli kDa). Esimerkiksi hiivaproteiinien keskimääräinen pituus on 466 aminohappotähdettä, massa 53  kDa . Suurin tunnettu proteiinit ovat titins on sarcomers muodostavan myofibrilleissä on poikkijuovaisten luurankolihasten  : hiiri titin sisältää joitakin 35213 aminohappotähdettä koostuu 551739  atomia , jonka massa on yli 3900  kDa ja pituus l suuruusluokkaa 1  um .

Kemiallinen synteesi

Pienet proteiinit voidaan myös syntetisoida in vitro useilla tunnetuilla peptidisynteesimenetelmillä , jotka perustuvat orgaanisen synteesin tekniikoihin , kuten kemialliseen ligaatioon  (in) peptidien tuottamiseksi tehokkaasti. Kemiallisen synteesin avulla on mahdollista ottaa käyttöön luonnoton aminohappojen osaksi polypeptidiketjun, esimerkiksi asettamalla fluoresoivia koettimia on sivuketjussa on joitakin niistä. Nämä menetelmät ovat hyödyllisiä laboratoriossa biokemiassa ja solubiologiassa, mutta niitä ei yleensä käytetä kaupallisiin sovelluksiin. Kemiallinen synteesi ei ole tehokas yli 300 aminohappotähteen sisältävien peptidien syntetisoinnissa  , ja näin tuotetut proteiinit eivät välttämättä pysty omaksumaan luonnollista tertiäärirakennettaan . Useimmat menetelmät kemiallista proteiinisynteesin edetä loppuun C -terminaaliset että loppuun N -terminaalista , eli vastakkaiseen suuntaan proteiinien biosynteesiä mukaan ribosomien .

Toiminnot

Solun kaikkien ainesosien joukossa proteiinit ovat aktiivisimpia elementtejä. Joidenkin RNA: iden lisäksi suurin osa muista biologisista molekyyleistä ei ole kemiallisesti riittävän reaktiivinen ja niihin vaikuttavat proteiinit. Proteiinit muodostavat noin puolet E. coli -solun kuiva-aineesta, kun taas RNA ja DNA muodostavat vastaavasti viidesosan ja 3%. Kaikki solussa ilmentyvät proteiinit muodostavat sen proteomin .

Proteiinien pääominaisuus, jonka avulla ne voivat suorittaa biologiset tehtävänsä, on niiden kyky sitoutua muihin molekyyleihin hyvin spesifisellä ja hyvin tiukalla tavalla. Proteiinin alue, joka sitoutuu toiseen molekyyliin, on sen sitoutumiskohta, joka muodostaa usein syvennyksen, ontelon tai "taskun" molekyylin pinnalle. Se on tertiäärinen rakenne proteiinin ja kemiallinen luonne sivuketjujen n tähteiden ja aminohappojen ja sitoutumiskohdan, joka määrittää spesifisyyttä tämän vuorovaikutuksen. Sitoutumiskohdat voivat johtaa erityisen tarkat ja tiukka joukkovelkakirjojen: täten ribonukleaasiestäjää sitoutuu ihmisen angiogeniini , jossa on osa-femtomolaarinen dissosiaatiovakio ( <10 -15  mol  L -1 ), mutta ei sitoudu ei lainkaan Ranpirnase , homologinen ja tämän proteiinin sammakkoeläin (vakio suurempi kuin 1  mol L -1 ). Pieni kemiallinen modifikaatio voi radikaalisti muuttaa molekyylin kykyä olla vuorovaikutuksessa annetun proteiinin kanssa. Siten valiinille spesifinen aminoasyyli-tRNA-syntetaasi sitoutuu jälkimmäiseen ilman vuorovaikutusta isoleusiinin kanssa , joka on kuitenkin rakenteellisesti hyvin lähellä sitä.

Proteiinit voivat sitoutua muihin proteiineihin tai pieniin molekyyleihin , kuten substraatteja . Kun ne sitoutuvat spesifisesti muihin itsensä kanssa identtisiin proteiineihin, ne voivat polymeroitua muodostaen fibrillejä . Tämä on yleistä rakenteellisille proteiineille, jotka muodostuvat pallomaisista monomeereistä, jotka kokoontuvat itse muodostamaan jäykkiä kuituja. Ja proteiini-proteiini-vuorovaikutuksia myös säädellä niiden aktiivisuutta entsyymi , etenemistä solusyklin ja kokoonpano suurten proteiinikompleksien toteuttamiseksi jakaa läheisesti liittyviä reaktioita yhteinen biologinen funktio. Proteiinit voivat myös sitoutua solukalvojen pintaan ja usein jopa tulla kiinteäksi osaksi niitä. Tiettyjen proteiinien kyky muuttaa konformaatiota sitoutuessaan tiettyihin molekyyleihin mahdollistaa erittäin monimutkaisten solusignalointiverkkojen rakentamisen . Yleensä spesifisten proteiinien välisten vuorovaikutusten tutkimus on avainasemassa ymmärryksessämme solujen toiminnasta ja niiden kyvystä vaihtaa tietoa.

Entsyymit

Näkyvin osa proteiineista solussa on, että entsyymi , toisin sanoen biomolekyylien katalysoi kemiallisia reaktioita . Entsyymit ovat yleensä hyvin spesifisiä ja kiihdyttävät vain yhtä tai muutamaa kemiallista reaktiota. Suurin osa metabolisista kemiallisista reaktioista tapahtuu entsyymien avulla. Lisäksi aineenvaihduntaa, jälkimmäinen on myös mukana geeniekspression , DNA: n replikaatiota , DNA: n korjaukseen , transkriptio ja DNA: n osaksi RNA , ja kääntäminen on lähetti-RNA: proteiineihin. Jotkut entsyymit toimivat muiden proteiinien kanssa sitomaan tai pilkkomaan tiettyjä funktionaalisia ryhmiä ja muiden biomolekyylien tähteitä niissä prosessissa, jota kutsutaan translaation jälkeiseksi modifikaatioksi . Entsyymit katalysoivat yli 5000 erilaista kemiallista reaktiota. Kuten kaikki katalyytit, ne eivät muuta kemiallisia tasapainoja, mutta kiihdyttävät reaktioita, joskus huomattavissa suhteissa; siis orotidiini-5'-fosfaattidekarboksylaasi katalysoi millisekunteina reaktion, joka muuten veisi useita miljoonia vuosia.

Molekyylejä, jotka sitoutuvat entsyymeihin ja joita ne muuttavat kemiallisesti, kutsutaan substraateiksi . Vaikka entsyymit koostuvat joskus useista sadoista aminohappotähteistä, vain harvat niistä joutuvat kosketuksiin entsyymin substraatin (substraattien) kanssa, ja hyvin pieni osa - yleensä kolme tai neljä - osallistuu suoraan katalyysiin. Aktiivisen on alueella osallistuvan entsyymin kemiallinen reaktio, jota katalysoi tätä proteiinia: se on koottu tähteet, jotka sitoutuvat alustaan tai edistää sen sijoittaminen, samoin kuin tähteet, jotka suoraan katalysoivat reaktiota.

Solujen signalointi ja ligandiin sitoutuminen

Monet proteiinit ovat mukana solusignaloinnin ja signaalitransduktion mekanismeissa . Tietyt proteiinit, kuten insuliini, kuuluvat solunulkoiseen ympäristöön ja lähettävät signaalin solusta, jossa ne syntetisoidaan, toisiin soluihin, jotka joskus sijaitsevat kaukaisissa kudoksissa . Toiset ovat membraaniproteiineja, jotka toimivat reseptoreina, joiden päätehtävä on sitoutua signaaleja kantaviin molekyyleihin ja indusoida biokemiallinen vaste kohdesolussa. Monilla membraanireseptoreilla on sitoutumiskohta, joka on alttiina solun ulkopuolelle, ja kenttäefektori  (en) , joka on kosketuksessa solunsisäisen väliaineen kanssa. Tällä efektoridomeenilla voi olla entsymaattinen aktiivisuus tai se voi käydä läpi konformaatiomuutoksia, jotka vaikuttavat muihin solunsisäisiin proteiineihin.

Vasta- aineet ovat immuunijärjestelmän proteiinikomponentteja , joiden ensisijainen tehtävä on sitoutua antigeeneihin tai ksenobiooteihin niiden merkitsemiseksi eliminaatioon kehosta. Vasta-aineita voidaan erittää solun ulkopuolisen väliaineen tai ankkuroitu solukalvoon on erikoistunut B-lymfosyyttien kutsutaan plasmasoluiksi . Kun entsyymit ovat hyvin spesifisiä substraateilleen erittäin tarkkojen kemiallisten reaktioiden nopeuttamiseksi, vasta-aineilla ei ole tätä rajoitusta; toisaalta heidän affiniteettinsa kohteeseen ovat erittäin korkeat.

Monet ligandin kuljettajaproteiinit sitoutuvat spesifisesti pieniin molekyyleihin ja kuljettavat ne määränpäähänsä monisoluisten organismien solujen ja kudosten kautta . Näillä proteiineilla on oltava suuri affiniteetti ligandiinsa, kun niiden pitoisuus on korkea, mutta niiden on myös kyettävä vapauttamaan se, kun sen pitoisuus kohdekudoksissa on pieni. Kanoninen esimerkki ligandia kantava proteiini on hemoglobiini , joka kuljettaa happea päässä keuhkoihin muihin elimiin ja kudoksiin kaikissa selkärankaisissa ja on niihin liittyvien vastaavien kaikissa elävä kuningaskuntien . Lektiinit ovat proteiineja, jotka sitoutuvat reversiibelisti tiettyjen hiilihydraattien erittäin korkea spesifisyys. Niillä on rooli biologisissa tunnistusilmiöissä, joihin liittyy soluja ja proteiineja.

Transmembraaniproteiineja voi myös näytellä kuljettimen ligandin proteiini voi muuttaa läpäisevyyttä solukalvon pieniä molekyylejä, polaarisia ja ioneja . Kalvolla itsessään on hydrofobinen ydin , jonka läpi polaariset tai sähköisesti varautuneet molekyylit eivät voi diffundoitua. Kalvoproteiinit voivat siten sisältää yhden tai useampia kanavia solukalvon läpi ja sallia näiden molekyylien ja näiden ionien ylittää sen. Monet ionikanavat ovat hyvin spesifisiä ionille, jota ne kiertävät. Täten kaliumkanavat ja natriumkanavat ovat usein spesifisiä jommallekummalle kalium- ja natriumionista toisen poissulkemiseksi.

Rakenneproteiinit

Rakenneproteiinit antavat jäykkyyttä ja jäykkyyttä biologisille aineosille, jotka ilman niitä olisivat juoksevia. Suurin osa rakenneproteiineista on kuituisia. Näin on esimerkiksi kollageenin ja elastiinin kanssa, jotka ovat välttämättömiä ainesosia sidekudoksissa , kuten rustossa , ja keratiinissa, jota esiintyy kovissa tai rihmasissa rakenteissa, kuten karvoissa , kynsissä , höyhenissä , kavioissa ja joidenkin eläinten ulkoisissa luissa . Tietyillä pallomaisilla proteiineilla voi olla myös rakenteellinen rooli, esimerkiksi aktiinilla ja tubuliinilla, joiden monomeerit ovat pallomaisia ​​ja liukenevia, mutta polymeroituvat muodostaen pitkät jäykät filamentit, jotka muodostavat sytoskeletin , mikä antaa solulle mahdollisuuden säilyttää muodonsa ja koonsa.

Moottori proteiinit ovat erityisiä rakenteellisia proteiineja, jotka pystyvät tuottamaan mekaanisia voimia. Näitä ovat esimerkiksi myosiini , kinesiini ja dyneiini . Nämä proteiinit ovat välttämättömiä yksisoluisten organismien liikkuvuudelle samoin kuin monisoluisten organismien siittiöille . Ne auttavat myös tuottamaan voimia lihasten supistumisessa ja niillä on tärkeä rooli solunsisäisessä liikenteessä.

Kuitenkin, mannoproteiinien näyttävät ovat avainasemassa soluissa, erityisesti säätämällä huokoisuutta soluseinän.

Yhteenveto proteiinien suorittamista toiminnoista

Proteiinit suorittavat siten monenlaisia ​​toimintoja solussa ja kehossa:

Opintomenetelmät

Proteiinien rakennetta ja toimintoja voidaan tutkia in vivo , in vitro ja in silico . In vivo -tutkimukset mahdollistavat proteiinin fysiologisen roolin tutkimisen elävässä solussa tai jopa koko organismissa . In vitro tutkimuksissa puhdistettua proteiinien valvotuissa ympäristöissä ovat hyödyllisiä ymmärtämään, miten proteiini toimii in vivo  : esimerkiksi, tutkimalla kinetiikka , joka entsyymi sallii analyysi kemiallisesta mekanismista sen katalyyttisen aktiivisuuden ja sen suhteellinen affiniteetti suhteessa eri substraatteja . In silico tutkimuksissa käyttää tietokonetta algoritmeja ja mallin proteiineihin.

Proteiinin puhdistus

Jotta proteiini voidaan analysoida in vitro , proteiini on ensin puhdistettava solun muista kemiallisista aineosista. Tämä alkaa yleensä solun hajoamisella , jonka aikana plasmakalvo repeytyy sen sisällön vapauttamiseksi liuokseen lysaatin muodostamiseksi. Tämä seos voidaan puhdistaa ultrasentrifugoimalla , mikä tekee mahdolliseksi erottaa sen ainesosat jakeiksi , jotka sisältävät vastaavasti liukoisia proteiineja, lipidejä ja kalvoproteiineja , soluorganelleja ja nukleiinihappoja . Saostuminen on proteiinien vapautuminen on mahdollista keskittää ne tästä lysaatista. Sitten on mahdollista käyttää useita kromatografiatyyppejä sellaisten proteiinien eristämiseksi, joita on tutkittava niiden fysikaalis-kemiallisten ominaisuuksien , kuten moolimassa , sähkövaraus tai jopa sitoutumisaffiniteetti, perusteella. Puhdistusastetta voidaan seurata useilla erityyppisillä geelielektroforeesilla, jos tutkittujen proteiinien molekyylimassa ja isoelektrinen piste tunnetaan, spektroskoopilla, jos proteiinilla on tunnistettavissa olevat spektroskooppiset ominaisuudet, tai entsymaattisella määrityksellä  (in), jos proteiinilla on entsymaattista aktiivisuutta . Lisäksi proteiinit voidaan eristää sähkövarauksensa mukaan isoelektrisellä fokusoinnilla .

Luonnolliset proteiinit vaativat lopulta sarjan puhdistusvaiheita, ennen kuin niitä voidaan tutkia laboratoriossa. Tämän prosessin yksinkertaistamiseksi geenitekniikkaa käytetään usein proteiinien muokkaamiseen antamalla niille ominaisuuksia, jotka tekevät niistä helpommin puhdistettavissa muuttamatta niiden rakennetta tai aktiivisuutta. Se lisää siten "tarrat" tunnistettavissa proteiinin muodossa sekvenssit on aminohappojen tunnistettu, usein useita tähteitä ja histidiini - polyhistidiiniä-tag tai His-tag - sen loppuun C -terminaaliset tai " lopussa N -terminaalista ja polypeptidiketju . Siksi, kun lysaatti asetetaan kromatografiseen pylvääseen, joka sisältää nikkeliä , histidiinitähteet kompleksoituvat nikkelin kanssa ja pysyvät sitoutuneina pylvääseen samalla, kun leimaamattomat aineosat kulkevat sen läpi pysähtymättä. Useita tyyppisiä leimoja on kehitetty, jotta tutkijat voivat puhdistaa tietyt proteiinit monimutkaisista seoksista.

Solun sijainti

Proteiinien in vivo -tutkimukseen sisältyy usein tieto siitä, missä ne syntetisoidaan ja missä niitä soluissa esiintyy. Vaikka useimmat solunsisäisten proteiinien tuotetaan sytoplasmassa ja kaikkein kalvo tai eritetyt proteiinit solun ulkopuolisessa väliaineessa tuotetaan endoplasmakalvostoon , on harvinaista, että ymmärrämme tarkasti, miten proteiinien kohdistaa tietyn solun rakenteita tai tiettyjen solurakenteiden. Organelles . Geenitekniikan tarjoaa hyödyllisiä työkaluja saada käsityksen sijainti tiettyjen proteiinien, esimerkiksi kytkemällä proteiini on proteiini tutkittiin mahdollistaa paikalla, toisin sanoen, suorittamalla fuusioproteiinin välillä proteiinin tutkittu ja proteiinia käytetään markkeri, kuten vihreä fluoresoiva proteiini . Saadun fuusioproteiinin solunsisäinen lokalisointi voidaan helposti ja tehokkaasti visualisoida mikroskopialla .

Muihin proteiinien solunsisäisiin lokalisointimenetelmiin kuuluu tiettyjen solutilojen , kuten endoplasman verkkokalvon , Golgi-laitteen , lysosomien , mitokondrioiden , kloroplastien , plasmakalvon , jne. Tunnettujen markkereiden käyttö . On esimerkiksi mahdollista paikantaa proteiineja, jotka on leimattu fluoresoivalla leimalla tai kohdennettu vasta-aineilla näitä markkereita vastaan. Immunofluoresenssilla tekniikoita on siis mahdollista paikallistaa erityisiä proteiineja. Fluoresoivia pigmenttejä käytetään myös solulokeroiden leimaamiseen vastaavaan tarkoitukseen.

Immunohistokemia yleisesti käytetään vasta-ainetta, kohdistaminen yhden tai useamman eri proteiineja, jotka on konjugoitu entsyymien lähettävät signaaleja luminoiva tai kromogeenisen voidaan verrata eri näytteiden, jonka avulla päätellä tietoja sijainnin proteiinien tutkittu. On myös mahdollista käyttää yhteisfraktiointitekniikoita sakkaroosin (tai muun aineen) gradientissa käyttämällä isopyknistä sentrifugointia.

Immunoelektronimikroskopiassa yhdistetään tavanomaisen elektronimikroskopian käyttö tutkittua proteiinia vastaan ​​suunnatun vasta-aineen kanssa, tämä vasta-aine on aiemmin konjugoitu materiaaliin, jolla on suuri elektronitiheys, kuten kulta . Tämä antaa mahdollisuuden paikantaa ultrastruktuuriset yksityiskohdat sekä tutkittava proteiini.

Proteomiikka

Solun tai solutyyppisten proteiinien joukko muodostaa sen proteomin ja sitä tutkiva tieteellinen ala on proteomiikka . Nämä kaksi termiä keksittiin analogisesti genomin ja genomiikan kanssa . Jos proteomi on peräisin genomista, ei kuitenkaan voida ennustaa tarkalleen, mikä solun proteomi on, sen yksinkertaisesta tiedosta sen genomista. Todellakin, ilmentyminen on geenin vaihtelee yhdestä solusta toiseen saman organismin funktiona solujen erilaistumiseen , tai jopa samassa solussa funktiona solusyklin . Lisäksi sama geeni voi antaa useita proteiineja (esimerkiksi viruksen polyproteiinien ), ja translaation jälkeiset modifikaatiot ovat usein tarpeen, jotta proteiinin aktiivinen.

Joukossa kokeellisia tekniikoita, joita käytetään proteomiikka, toteamme kaksiulotteinen elektroforeesi , joka mahdollistaa erottamisen suuri määrä proteiineja, massaspektrometria , joka mahdollistaa nopean ja suuren kapasiteetin proteiinien tunnistukseen sekä sekvensointi ja peptidien. (Useimmiten jälkeen geelin pilkkominen  (en) ), proteiinisirut  (en) , joiden avulla voidaan havaita suuren määrän solussa läsnä olevien proteiinien suhteelliset pitoisuudet , ja kaksoishybridi- lähestymistapa, joka mahdollistaa myös proteiini-proteiini-vuorovaikutusten tutkimisen . Joukko proteiini-proteiini-vuorovaikutuksia solussa kutsutaan interaktomiksi . Lähestymistapa proteiinien rakenteen määrittämiseksi kaikkien niiden mahdollisten konformaatioiden joukossa on rakenteellinen genomiikka .

Bioinformatiikka

Proteiinien rakenteen, toiminnan ja evoluution analysointiin on nyt tarjolla erilaisia ​​tietokonemenetelmiä. Tällaisten työkalujen kehittämisen teki välttämättömäksi suuri määrä genomisia ja proteoomisia tietoja, jotka olivat käytettävissä hyvin suurelle määrälle eläviä olentoja, alkaen ihmisen genomista . Kaikkia proteiineja on mahdotonta tutkia kokeellisesti, joten vain pieni määrä niistä tutkitaan laboratoriossa, kun taas laskennalliset työkalut mahdollistavat näin saatujen tulosten ekstrapoloinnin muille niiden kaltaisille proteiineille. Tällaiset homologiset proteiinit tunnistetaan tehokkaasti sekvenssin kohdistustekniikoilla . Peptidisekvenssin profilointityökalujen avulla voidaan paikantaa sivustoja pilkotaan mukaan restriktioentsyymeillä , lukukehyksessä on nukleotidisekvenssit , ja ennustaa sekundaarisia rakenteita . On myös mahdollista rakentaa filogeneettisiä puita ja kehittää hypoteeseja evoluutiosta käyttämällä ohjelmistoja , kuten ClustalW  (in) nykyaikaisten organismien esi-isien ja niiden geenien jäljittämiseksi. Bioinformatiikan työkaluista on tullut välttämättömiä näiden geenien ilmentämien geenien ja proteiinien tutkimiseen.

Rakenteen ennustaminen ja simulointi

Rakenteellisen genomiikan lisäksi proteiinirakenteen ennustamisen tavoitteena on kehittää keinoja rakentaa tehokkaasti uskottavia malleja, jotka kuvaavat proteiinien rakennetta, joita ei voida ratkaista kokeellisesti. Tehokkain tapa ennustaa rakennetta, jota kutsutaan homologiseksi mallinnukseksi , perustuu tunnettujen mallirakenteiden olemassaoloon, joiden sekvenssi on samanlainen kuin tutkittavan proteiinin. Rakenteellisen genomiikan tavoitteena on tarjota riittävästi tietoa ratkaistuista rakenteista, jotta voidaan selvittää vielä ratkaisemattomat rakenteet. Vaikka rakenteiden mallinnus on edelleen vaikeaa, kun vain kaukaisia ​​rakennemalleja voidaan viitata, uskotaan, että ongelman ydin on sekvenssien linjauksessa, koska löytyy hyvin tarkkoja malleja. tunnetaan. Monet rakenteet ennustukset olivat hyödyllisiä kehittyvällä alalla proteiinitekniikka  (in) , johon sisältyi uusien muotojen taitto . Laskennalla ratkaistava monimutkaisempi ongelma on molekyylien välisten vuorovaikutusten ennustaminen, kuten molekyylien ankkuroinnin ja proteiini-proteiini-vuorovaikutusten ennustaminen .

Proteiinien taittumista ja sitoutumista voidaan simuloida käyttämällä tekniikoita, kuten molekyylimekaniikkaa , molekyylidynamiikkaa ja Monte Carlon menetelmää , jotka hyötyvät yhä useammista tietokonearkkitehtuureista rinnakkain ja hajautetusti , projektina Folding @ home tai molekyylimallinnuksena grafiikkaprosessorilla . Pienten α-kierteisten proteiinidomeenien , kuten villin korkki ja HIV - lisäproteiini , taittuminen on onnistuneesti simuloitu in silico , ja hybridimenetelmät, joissa yhdistyvät standardimolekyylidynamiikka kvanttimekaniikan elementtien kanssa, ovat mahdollistaneet rodopsiinit .

Ominaisuudet

Fenotyyppi

Suunnitelma proteiinien valmistamiseksi riippuu siis ennen kaikkea geenistä . Geenisekvenssit eivät kuitenkaan ole tiukasti identtisiä yksilöiden välillä. Lisäksi diploidien elävien olentojen kohdalla on kaksi kopiota kustakin geenistä. Ja nämä kaksi kopiota eivät välttämättä ole identtisiä. Siksi geeni on olemassa useissa versioissa yksilöltä toiselle ja joskus samalta yksilöltä. Näitä eri versioita kutsutaan alleeleiksi . Yksilön alleelijoukko muodostaa genotyypin .

Koska geenejä on useita versioita, proteiineja on myös eri versioina. Nämä erilaiset proteiiniversiot aiheuttavat eroja yksilöstä toiseen, tällaisella yksilöllä on siniset silmät, mutta kuten muillakin mustat silmät, jne . Näitä kullekin yksilölle näkyviä tai ei näkyviä ominaisuuksia kutsutaan fenotyypiksi . Samassa yksilössä proteiiniryhmän, jolla on samanlainen sekvenssi ja identtinen toiminta, sanotaan olevan isoformia . Isoformit voivat olla seurausta saman geenin vaihtoehtoisesta silmukoinnista , geenin useiden alleelien ilmentymisestä tai useiden homologisten geenien läsnäolosta genomissa.

Evoluutio

Aikana kehitys , kasaantumisen mutaatiot ovat aiheuttaneet geeneistä on hajaantumispisteeseen sisällä ja välillä lajien . Tästä seuraa niihin liittyvien proteiinien monimuotoisuus. Kuitenkin, on mahdollista määritellä perheille proteiinien, itse vastaa geeniperheitä. Täten lajissa voi hyvin samanlaisia ​​geenejä ja siten proteiineja esiintyä rinnakkain muodostaen perheen. Kaksi läheisesti sukua olevaa lajia edustaa todennäköisesti samaa proteiiniperhettä.

Puhumme proteiinien välisestä homologiasta, kun eri proteiineilla on yhteinen alkuperä, yhteinen esi-geeni.

Proteiinisekvenssien vertailu mahdollistaa erilaisten proteiinien välisen "sukulaisuuden" osoittamisen , tässä puhutaan sekvenssien samankaltaisuudesta. Proteiinien toiminta voi vaihdella, kun samankaltaisuus vähenee, jolloin syntyy proteiiniperheitä, joilla on yhteinen alkuperä, mutta joilla on erilaiset toiminnot.

Proteiinisekvenssien ja -rakenteiden analyysi on osoittanut, että monet järjestyvät itse domeeneiksi , toisin sanoen osiksi, jotka hankkivat rakenteen ja suorittavat tietyn toiminnon. Proteiinien, joilla on useita domeeneja, olemassaolo voi olla seurausta rekombinaatiosta useiden alun perin yksittäisten geenien yhdeksi geeniksi, ja päinvastoin yhdestä domeenista koostuvat proteiinit voivat olla seurausta alun perin koodaavan geenin erottumisesta useisiin geeneihin. -verkkotunnuksen proteiini.

Ihmisen ruoka

Aikana ruoansulatusta , mistä vatsa, proteiinien kasvi-, bakteeri-, sieni- tai eläinperäisiä on jaoteltu ( hydrolysoitu ), jonka proteaasit  ; hajotetaan polypeptideihin ja sitten keholle hyödyllisiin aminohappoihin , mukaan lukien välttämättömät aminohapot (joita keho ei pysty syntetisoimaan). Pepsinogeeni muunnetaan pepsiiniä kosketuksiin kloorivetyhapon vatsaan. Pepsiini on ainoa proteolyyttinen entsyymi, joka pilkkoo kollageenia , tärkeintä sidekudoksen proteiinia .

Proteiinien pilkkominen tapahtuu pääasiassa pohjukaissuolessa . Ne imeytyvät pääasiassa saapuessaan tyhjätilaan ja vain 1% nautituista proteiineista löytyy ulosteesta . Tietyt aminohapot pysyvät epiteelisoluissa suolen, käytetään biosynteesissä uusien proteiinien, mukaan lukien suoliston proteiineja, jotka jatkuvasti pilkottu, kierrättää ja imeytyy ohutsuolesta .

Proteiinien sulavuus sulautuu huomattavasti niiden luonteesta ja ruoan valmistuksesta riippuen.

Suositellut määrät

ANSES suosittelee suositeltu ravinnosta (TKI) on 0,83  g · kg -1 · d -1 , enintään 2,2  g · kg -1 · d -1 aikuisilla terveenä, 62  g päivässä miehen 75  kg . On huomattava, että ANC on korkeampi kuin keskimääräinen tarve, joka on 0,66  g · kg -1 · d -1 saman raportin mukaan, mikä antaisi 49,5  g päivässä edellisessä tapauksessa.

Keskimääräinen proteiinitarve on määritelty FAO: ssa, joka suosittelee 49  g proteiinia aikuisille miehille ja 41  g naisille (47 raskauden aikana, 58,5 imetyksen aikana).

Eläin-, sieni- ja kasviproteiinit

Mukaan American Heart Association , ei ole tarpeen kuluttaa eläinproteiinin olla tarpeeksi proteiinia ruokavalioosi: kasvivalkuaisaineiden pystyy tarjoamaan riittävästi välttämättömiä ja ei-välttämättömiä aminohappoja, kunhan lähteitä proteiinirajoitukseen ovat vaihtelevia ja että kalorien saanti on riittävä energiantarpeen tyydyttämiseksi. Niitä ei tarvitse yhdistää samaan ateriaan. American ruokavalioon Association muistuttaa myös, että kasvi proteiini voi täyttää proteiinintarve jos kasvi ruokavalio on monipuolinen ja täyttää energiantarve. Lisäksi "päivän aikana kulutettujen kasviperäisten elintarvikkeiden valikoima voi tarjota kaikki välttämättömät aminohapot ja varmistaa riittävän typen kertymisen ja käytön terveillä aikuisilla, joten proteiiniyhdistelmä ei ole välttämätöntä saman aterian aikana. "

Proteiinin laatu

Kaikki tarvittavat aminohapot on annettava ruoan avulla, jos kipu on puutteellinen, mikä tarkoittaa monipuolisia proteiinilähteitä.

Suositus yhdistää eläin- ja kasviproteiineja jokaiseen ateriaan on mitätöity vuodesta 1994 lähtien Vernon Youngin ja Peter Pellettin artikkelin jälkeen, josta tuli viite proteiinien aineenvaihdunnasta ihmisissä, mikä vahvisti, että proteiinien yhdistelmä ateriassa on täysin tarpeetonta. Ihmiset, jotka eivät halua syödä eläinproteiinia, eivät ole vaarassa kasviproteiinien aminohappojen epätasapainosta ruokavaliossaan. Monet kasviproteiinit sisältävät vähän vähemmän kuin yhtä tai useampaa välttämätöntä aminohappoa ( erityisesti lysiiniä ja vähemmässä määrin metioniinia ja treoniinia ) ilman, että yksinomaan käytetään kasviproteiinilähteitä, mikä estää tasapainoista ruokavaliota aminohapoissa.

Youngin ja Pelletin artikkelin johtopäätöksiä on tarkasteltava vain hyvin yleisessä tapauksessa, jossa vilja ei ole yksinomainen elintarvikelähde, jonka he tarkkana tarkentavat lisäksi muissa artikkeleissa. Joten eräillä epäsuotuisilla alueilla ruoka-annokset voivat sisältää vain viljaa, mikä aiheuttaa vakavia terveysongelmia pikkulapsille, esimerkiksi köyhissä kotitalouksissa Intian Madhya Pradeshin osavaltiossa (vehnä ja riisi).

Lisäksi siemenyhtiöt pyrkivät hankkimaan tai ovat jo hankkineet modifioitujen aminohappojen ( GMO ) sisältäviä viljalajikkeita, esimerkiksi lysiinillä rikastettua maissia.

Ranskan terveysviranomaiset (AFSSA / ANSES ) kieltäytyvät edelleen ratkaisemasta tätä kysymystä.

Ravintolisät

Ravintolisiä proteiini olemassa urheilijoille, jotka haluavat kehittää lihasten volyymiä, ja ihmisille proteiinia puutteita. Käytetyt proteiinit ovat usein proteiineja, jotka on saatu sinimailasesta ( sinimailanen lehtiuutteen muodossa (EFL) ) , peltopavuista , herneistä tai herasta (nimellä "hera") ja haarautuneista aminohapoista, jotka on nimetty nimellä "BCAA". .

Runsas proteiinipitoisuus


Välttämättömiä aminohappoja usein muodostavat merkittävän osan näistä proteiineista ( esim. 61,8 ja 63,3% kaikista aminohapon tasoja vastaavasti viiruvalmuska ja harmaavalmuska (jossa leusiini , isoleusiini ja tryptofaani ovat rajoittava aminohappoa) korjattu aminohappo tulokset (PDCAAS) proteiinien näiden kahden sieniä alhainen verrattuna kaseiinin, munanvalkuainen ja soija, mutta korkeampi kuin monien kasviproteiinien. rasvapitoisuus oli alhainen (5,7% Tricholoma porterosum ja 6,6 % Tricholoma terreumille ) molemmissa lajeissa, öljyhapon ja linolihapon osuus yli 75% kaikista rasvahapoista.Joitakin
, kuten sieni de Paris (3,09  g proteiinia 100  g: ssa ), on jo pitkään viljelty ja kuivattu, mutta erikseen ( kuten muutkin elintarvikkeet) niillä voi olla tiettyjen aminohappojen puute ( esim. rikkiä sisältävät aminohapot, metioniini ja kystiini ollessa kyseessä osterivinokkaat esimerkiksi), mutta ne ovat paljon lysiiniä ja leusiini , jotka puuttuvat esimerkiksi viljan. Niitä löydetään edelleen hyveistä ( esim. Yksi näistä proteiineista näyttää hiirillä estävän ruoka-aineallergioita ) ja puutteita ( esim. Toisen sieniproteiinin on osoitettu olevan kardiotoksinen ).

Huomautuksia ja viitteitä

  1. Proteiinien löydökset
  2. Gregory A. Petsko ja Dagmar Ringe ( trans.  Vuodesta Englanti), rakenne ja toiminta proteiinien , Bryssel, De boek yliopistoMarraskuu 2008, 190  Sivumäärä ( ISBN  978-2-8041-5888-0 , lue verkossa )
  3. (in) Alex Gutteridge ja Janet M. Thornton , "  Understanding luonnon katalyyttinen Toolkit  " , Trends in Biochemical Sciences , voi.  30, n °  11,marraskuu 2005, s.  622-629 ( PMID  16214343 , DOI  10.1016 / j.tibs.2005.09.006 , lue verkossa )
  4. (in) Harvey Lodish, Arnold Berk, Paul Matsudairan, Chris A. Kaiser, Monty Krieger Matthew P. Scott Lawrence Zipursky ja James Darnell, Molecular Cell Biology , New York, WH Freeman & Company 5 th edition,elokuu 2003, 973  Sivumäärä ( ISBN  978-0-7167-4366-8 )
  5. Garcia Martin S (2015) Dynaamiset nanoproteiinit: peptidien itsekokoonpano yksikerroksisilla suojatuilla kullananohiukkasilla
  6. Mitch Leslie (2019) Ylisuuret vaikutukset  ; | Tiede 18. lokakuuta 2019: Vuosikerta 366, painos 6463, s. 296-299 | DOI: 10.1126 / science.366.6463.296 ( yhteenveto )
  7. Staudt, AC ja Wenkel, S. (2011). Proteiinifunktion säätely mikroproteiineilla . EMBO-raportit, 12 (1), 35-42.
  8. (Wang et al (2009)
  9. Zhang et al, 2009)
  10. (sisään) Zhaohui Xu, Arthur L.Horwich ja Paul B.Sigler , "  Asymmetrisen GroEL-GroES- (ADP) 7 -rakenteen rakennechaperoniinikompleksi  ” , Nature , voi.  388, n °  6644,21. elokuuta 1997, s.  741-750 ( PMID  9285585 , DOI  10.1038 / 41944 , lukea verkossa )
  11. (in) Lisa J Harris, Eileen Skaletsky ja Alexander McPherson , "  kristallografinen rakenne ehjän IgG1 monoklonaalinen vasta-aine  " , Journal of Molecular Biology , voi.  275, n °  5,6. helmikuuta 1998, s.  861-872 ( PMID  9480774 , DOI  10.1006 / jmbi.1997.1508 , lue verkossa )
  12. (sisään) W. Bolton ja MF Perutz , "  Kolmiulotteinen hevosen deoksihemoglobiinisynteesi 2,8 Å: n resoluutiolla  " , Nature , voi.  228, n °  5271,7. marraskuuta 1970, s.  551-552 ( PMID  5472471 , DOI  10.1038 / 228551a0 , Bibcode  1970Natur.228..551B , lukea verkossa )
  13. (in) Edward N. Baker, Thomas L. Blundell, John F. Cutfield, Susan M. Cutfield, Eleanor J. Dodson, Guy G. Dodson, Dorothy Crowfoot Hodgkin Mr. Roderick E. Hubbard, Neil W. Isaacs, Colin D. Reynolds, Kiwako Sakabe, Norioshi Sakabe ja Numminate M. Vijayan , "  2Zn-sikainsuliinikiteiden rakenne 1,5 Å: n resoluutiolla  " , Philosophical Transactions B , voi.  319, n °  11956. heinäkuuta 1988, s.  369-456 ( PMID  2905485 , DOI  10,1098 / rstb.1988.0058 , Bibcode  1988RSPTB.319..369B , lukea verkossa )
  14. (fi) Michael B. Berry ja George N. Phillips Jr. , "  Crystal rakenteet Bacillus stearothermophilus adenylaattikinaasin kanssa sitoutuneen Ap 5 A, Mg 2+ Ap 5 A, ja Mn 2 + Ap 5paljastaa välisen kannen sijainnin ja kuusi koordinaattioktaedristä geometriaa sidotuille Mg 2+ ja Mn 2+  ” , Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics , voi.  32, n °  3,15. elokuuta 1998, s.  276-288 ( PMID  9715904 , lue verkossa )
  15. (in) Harindarpal S. Gill ja David Eisenberg , "  kiderakenne fosfinotrisiiniä aktiivisessa glutamiinisyntetaasin valaisee mekanismi entsymaattinen esto  " , biokemian , vol.  40, n °  7,20. helmikuuta 2001, s.  1903-1912 ( PMID  11329256 , DOI  10.1021 / bi002438h , lue verkossa )
  16. (in) Wojciech R. Rypniewski Hazel Holden ja Ivan Rayment , "  Kanan munanvalkuaisten lysotsyymin lysiinitähteiden reduktiivisen metylaation rakenteelliset seuraukset: röntgenanalyysi 1,8-Å resoluutiolla  " , Biochemistry , voi.  32, n °  37,21. syyskuuta 1993, s.  9851-9858 ( PMID  8373783 , DOI  10.1021 / bi00088a041 , lue verkossa )
  17. (sisään) Tamir Gonen Yifan Cheng, Piotr Sliz, Yoko Hiroaki Yoshinori Fujiyoshi, Stephen C. Harrison ja Thomas Walz , "  Lipidi-proteiini-vuorovaikutukset kaksikerroksisissa kaksiulotteisissa kiteissä AQP0  " , Nature , voi.  438, n °  7068,1. st joulukuu 2005, s.  633-638 ( PMID  16319884 , PMCID  1350984 , DOI  10.1038 / nature04321 , lue verkossa )
  18. (in) Daron M. Standley, Akira R.Kinjo, Kengo Kinoshita ja Haruki Nakamura , "  Proteiinirakennetietokannat uusilla verkkopalveluilla rakennebiologiaa ja biolääketieteellistä tutkimusta varten  " , Briefings in Bioinformatics , voi.  9, n o  4,heinäkuu 2008, s.  276-285 ( PMID  18430752 , DOI  10.1093 / bib / bbn015 , lue verkossa )
  19. (in) Peter Walian, Timothy Monimedia K ja Bing Jap , "  Rakenteelliset genomiikka kalvon proteiinien  " , Genome Biology , voi.  5, n- o  4,2004, s.  215 ( PMID  15059248 , PMCID  395774 , DOI  10.1186 / gb-2004-5-4-215 , lue verkossa )
  20. (julkaisussa) Roy D. Sleator , "  Prediction of Protein Functions  " , Methods in Molecular Biology , voi.  815,2012, s.  15–24 ( PMID  22130980 , DOI  10.1007 / 978-1-61779-424-7_2 , lue verkossa )
  21. Forchhammer K, Bock A, “  Selenokysteiinisyntaasi Escherichia colista. Reaktiosekvenssin analyysi  ”, J. Biol. Chem. , voi.  266, n °  10,1991, s.  6324–8 ( PMID  2007585 )
  22. (in) Yuhei Araiso, Sotiria Palioura, Ryuichiro Ishitani, R.Lynn Sherrer, Patrick O'Donoghue, Jing Yuan, Hiroyuki Oshikane, Naoshi Domae Julian DeFranco, Dieter Söll ja Osamu Nureki , "  Rakenteellinen näkemys RNA-riippuvaisesta ja eukarysta selenokysteiinin muodostuminen  ” , Nucleic Acids Research , voi.  36, n o  4,Maaliskuu 2008, s.  1187-1199 ( PMID  18158303 , PMCID  2275076 , DOI  10.1093 / nar / gkm1122 , lue verkossa )
  23. (in) Sotiria Palioura R. Lynn Sherrer, Thomas A. Steitz Dieter Söll ja Miljan Simonovic , "  The Human SepSecS-tRNA Sec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine ​​Education  " , Science , voi.  325, n o  5938,17. heinäkuuta 2009, s.  321-325 ( PMID  19608919 , PMCID  2857584 , DOI  10,1126 / science.1173755 , Bibcode  2009Sci ... 325..321P , lukea verkossa )
  24. (in) Alice B. Fulton ja William B. Isaacs , "  Titin, valtava, elastinen sarkomeeristä proteiini todennäköinen rooli morfogeneesissä  " , BioEssays , vol.  13, n o  4,Huhtikuu 1991, s.  157-161 ( PMID  1859393 , DOI  10.1002 / bies.950130403 , lue verkossa )
  25. (in) "  Titin (EC 2.7.11.1) (Connectin) Mus musculus (Mouse)  " on ProtParam on ExPASy (käytetty 9. toukokuuta 2015 )
  26. (vuonna) Thomas Bruckdorfer Oleg Marder ja Fernando Albericio , "  Peptidien tuotannosta milligrammoina tutkimustyöhön tulevaisuuden lääkkeiden monisävyisiin määriin  " , Current Pharmaceutical Biotechnology , voi.  5, n o  1,Helmikuu 2004, s.  29-43 ( PMID  14965208 , DOI  10.2174 / 1389201043489620 , lue verkossa )
  27. (in) Dirk Schwarzer ja Philip A Cole , "  Protein semisynthesis and Expressed Protein Ligation: chasing a protein's tail  " , Current Opinion in Chemical Biology , voi.  9, n o  6,joulukuu 2005, s.  561-569 ( PMID  16226484 , DOI  10.1016 / j.cbpa.2005.09.018 , lue verkossa )
  28. (in) Stephen BH Kent , "  yhteensä kemiallista synteesiä proteiineja  " , Chemical Society Arviot , vol.  38, n °  2Helmikuu 2009, s.  338-351 ( PMID  19169452 , DOI  10.1039 / B700141J , lue verkossa )
  29. (in) R. Sankaranarayanan ja D. Moras , "  uskollisuus käännös geneettisen koodin  " , Acta Biochimica Polonica , Voi.  48, n °  22001, s.  323-335 ( PMID  11732604 , lue verkossa )
  30. (in) John A. Copland, Melinda Sheffield-Moore, Nina Koldzic-Zivanovic, Sean Gentry, George Lamprou, Fotini Tzortzatou-Stathopoulou Vassilis Zoumpourlis, Randall J. Urban Spiros A. Vlahopoulos , "  Sex steroidireseptoreille luuston erilaistumista ja epiteelin neoplasia: onko kudosspesifinen interventio mahdollista?  ” , BioEssays , voi.  31, n °  6,Kesäkuu 2009, s.  629-641 ( PMID  19382224 , DOI  10.1002 / bies.200800138 , lue verkossa )
  31. (in) Stanislav Samarinin ja Asma Nusrat , "  asetus epiteelin apikaalisella junktionaalinen monimutkaisia Rho perheen GTPaasit  " , Frontiers in Bioscience , Vol.  14,tammikuu 2009, s.  1129-1142 ( PMID  19273120 , DOI  10.2741 / 3298 , lue verkossa )
  32. (in) Ida Moon Antje Chang, Sandra Placzek Carola Söhngen, Michael Rotherissa, Maren Lang, Cornelia Munaretto Susanne Ulas, Michael Stelzer, Andreas Grote, Maurice Scheer ja Dietmar Moon , "  BRENDA 2013: integroitu reaktiot, kineettiset tiedot, entsyymien toimintaa tiedot, parannettu tautiluokitus: uudet vaihtoehdot ja sisältö BRENDA: ssa  ” , Nucleic Acids Research , voi.  41, n o  D1,Tammikuu 2013, D764-D772 ( PMID  23203881 , DOI  10.1093 / nar / gks1049 , lue verkossa )
  33. (julkaisussa) A. ja R. Radzicka Wolfenden , "  Ammattitaitoinen entsyymi  " , Science , voi.  267, n °  5194,6. tammikuuta 1995, s.  90-93 ( PMID  7809611 , DOI  10.1126 / tiede.7809611 , lue verkossa )
  34. (sisään) Brian P. Callahan ja Brian G. Miller , "  OMP dekarboksylaasi-enigma jatkuu  " , Bioorganic Chemistry , voi.  35, n °  6, joulukuu 2007, s.  465-469 ( PMID  17889251 , DOI  10.1016 / j.bioorg.2007.07.004 , lue verkossa )
  35. (vuonna) Harold Rudiger, Hans-Christian Siebert, Dolores Solis, Jeesuksen ensimmäinen Jimenez-Barbero, Antonio Romero, Claus-Wilhelm von der Lieth, Teresa Diaz-Maurino ja Hans-Joachim Gabius , "  Lääkekemia sokerikoodiin perustuen: Lectinology and Experimental Strategies with Lectins as Targets  ” , Current Medicinal Chemistry , voi.  7, n o  4,huhtikuu 2000, s.  389-416 ( PMID  10702616 , DOI  10.2174 / 0929867003375164 , lue verkossa )
  36. Nobel, JG, Klis, FM, Priem, J., Munnik, T. ja Van Den Ende, H. (1990) T glukanaasiliukoiset mannoproteiinit rajoittavat soluseinän huokoisuutta Saccharomyces cerevisiaessa . Hiiva, 6 (6), 491-499.
  37. Zlotnik, HINDA, Fernandez, kansanedustaja, Bowers, BLAIR ja Cabib, ENRICO (1984). Saccharomyces cerevisiae -mannoproteiinit muodostavat ulkoisen soluseinäkerroksen, joka määrittää seinämän huokoisuuden . Journal of Bacteriology, 159 (3), 1018-1026.
  38. Caridi A (2006) Parietaalihiivan mannoproteiinien enologiset toiminnot. Antonie Van Leeuwenhoek, 89 (3-4), 417-422 ( yhteenveto )
  39. Harvey Lodish , Arnold Berk , Paul Matsudairan , Chris A. Kaiser , Monty Krieger , Matthew P. Scott , S. Laurence Zipursky ja James Darnell ( Muunto.  Pierre L. Masson ja Chrystelle Sanlaville), Molecular biology solun [ "Molecular Solubiologia ”], Bryssel, De Boeck University,2005, 3 ja  toim. , 1096  Sivumäärä [ painoksen yksityiskohdat ] ( ISBN  2-8041-4802-5 )
  40. (sisään) Julie Hey, Anton Posch, Andrew Cohen, Liu Ning ja Adrianna Harbers , "  Complex Protein Seosten fraktaatio nestemäisellä faasilla Isoelectric Focusing  " , Methods in Molecular Biology , voi.  424,2008, s.  225-239 ( PMID  18369866 , DOI  10.1007 / 978-1-60327-064-9_19 , lue verkossa )
  41. (vuonna) K. Terpe , "  Katsaus tag-proteiinifuusioihin: molekyylien ja biokemikaalien perustekijöistä kauppajärjestelmiin  " , Applied Microbiology and Biotechnology , Voi.  60, n °  5,tammikuu 2003, s.  523-533 ( PMID  12536251 , DOI  10.1007 / s00253-002-1158-6 , lue verkossa )
  42. (sisään) Olesya V. Stepanenko, Vladislav V. Verkhusha Irina Kuznetsova Vladimir N. Uversky ja KK Turoverov , "  Fluorescent Proteins as Biomarkers and Biosensors: Throwing Color Lights on Molecular and Cellular Processes  " , Current Protein & Peptide Science , vol. .  9, n o  4,Elokuu 2008, s.  338-369 ( PMID  18691124 , PMCID  2904242 , DOI  10.2174 / 138920308785132668 , lue verkossa )
  43. (in) Rafael Yuste , "  Fluoresenssimikroskopia tänään  " , Nature Methods , voi.  2, n o  12,joulukuu 2005, s.  902-904 ( PMID  16299474 , DOI  10.1038 / nmeth1205-902 , lue verkossa )
  44. (in) William Margolin , "  vihreä fluoresoiva proteiini kuten Reportteri Makromolekulaariset lokalisointi bakteerisoluissa  " , Methods , voi.  20, n o  1,tammikuu 2000, s.  62-72 ( PMID  10610805 , DOI  10.1006 / meth.1999.0906 , lue verkossa )
  45. (in) Terry M. Mayhew ja John M. Lucocq , "  Kehitys solubiologiassa kvantitatiiviseen immunoelektronimikroskopiaan ohuiden osien perusteella: katsaus  " , Histochemistry and Cell Biology , Voi.  130, n o  2Elokuu 2008, s.  299-313 ( PMID  18553098 , PMCID  2491712 , DOI  10.1007 / s00418-008-0451-6 , lue verkossa )
  46. (in) Angelika Görg, Walter Weiss ja Michael J. Dunn , "  Nykyinen kaksiulotteinen elektroforeesi teknologia proteomiikka  " , proteomiikka , vol.  4, n o  12,joulukuu 2004, s.  3665-3685 ( PMID  15543535 , DOI  10.1002 / pmic.200401031 , lue verkossa )
  47. (in) P. ja S. Conrotto Souchelnytskyi , "  proteomiikan lähestymistavat biologisten ja lääketieteen: periaatteita ja sovelluksia  " , Experimental Oncology , vol.  30, n °  3,syyskuu 2008, s.  171-180 ( PMID  18806738 )
  48. (in) T. J. Joos ja Bachmann , "  Protein mikrosiruja: mahdollisuudet ja rajoitukset  " , Frontiers in Bioscience , Voi.  14,tammikuu 2009, s.  4376-4385 ( PMID  19273356 , DOI  10.2741 / 3534 )
  49. (sisään) Manfred Koegl ja Peter Uetz , "  Parannettavat hiivan kaksihybridiseulontajärjestelmät  " , Briefings in Functional Genomics , voi.  6, n- o  4,joulukuu 2007( PMID  18218650 , DOI  10.1093 / bfgp / elm035 , bfg.oxfordjournals.org/content/6/4/302.full.pdf+html)
  50. (in) Dariusz ja Krzysztof Ginalski Plewczyński , "  interactome: ennustaminen proteiini-proteiini-vuorovaikutuksia soluissa  " , Cellular and Molecular Biology Letters , voi.  14, n o  1,Maaliskuu 2009, s.  1-22 ( PMID  18839074 , DOI  10.2478 / s11658-008-0024-7 , lue verkossa )
  51. (in) Chao Zhang ja Sung-Hou Kim , "  Katsaus rakenteelliseen genomiikkaan: rakenteesta toimintaan  " , Current Opinion in Chemical Biology , voi.  7, n o  1, Helmikuu 2003, s.  28-32 ( PMID  12547423 , DOI  10.1016 / S1367-5931 (02) 00015-7 , lue verkossa )
  52. (in) Yang Zhang , "  Progress and haasteet proteiinirakenteen ennustamisessa  " , Current Opinion in Structural Biology , Voi.  18, n °  3, kesäkuu 2008, s.  342-348 ( PMID  18436442 , PMCID  2680823 , DOI  10.1016 / j.sbi.2008.02.004 , lue verkossa )
  53. (in) Zhexin Xiang , "  Advances in Protein Structure Modeling Homology  " , Current Protein & Peptide Science , voi.  7, n o  3, kesäkuu 2006, s.  217-227 ( PMID  16787261 , PMCID  1839925 , DOI  10.2174 / 138920306777452312 # sthash.hup2vFsH.dpuf , lue verkossa )
  54. (sisään) Yang Zhang ja Jeffrey Skolnick , "  Proteiinirakenteen ennustusongelma voidaan ratkaista käyttämällä nykyistä ATE: n kirjastoa  " , Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America , voi.  102, n °  4, 25. tammikuuta 2005, s.  1029-1034 ( PMID  15653774 , PMCID  545829 , DOI  10.1073 / pnas.0407152101 , lue verkossa )
  55. (sisään) Brian Kuhlman, Gautam Dantas, Gregory C. Ireton, Gabriele Varani, Barry L. Stoddard ja David Baker , "  Atomitason tarkkuudella tapahtuvan uudenlaisen globulaarisen proteiinitaitoksen suunnittelu  " , Science , voi.  302, n °  5649, 21. marraskuuta 2003, s.  1364-1368 ( PMID  14631033 , DOI  10.1126 / science.1089427 , lue verkossa )
  56. (in) David W. Ritchie , "  Viimeaikainen kehitys ja tulevaisuuden suunnat proteiinien ja proteiinien telakointiin  " , Current Protein & Peptide Science , voi.  9, n o  1, Helmikuu 2008, s.  1-15 ( PMID  18336319 , DOI  10.2174 / 138920308783565741 , lue verkossa )
  58. (in) T. Herges ja W. Wenzel , "  in silico Taitto of a Kolme Helix Proteiini ja karakterisointi sen vapaa-Energy Maisema All-Atom voimakenttä  " , Physical unelmoinut Letters , vol.  94, n o  1, 14. tammikuuta 2005, s.  018101 ( PMID  15698135 , DOI  10,1103 / PhysRevLett.94.018101 , Bibcode  2005PhRvL..94a8101H , lukea verkossa )
  59. (in) Michael Hoffmann, Marius Wanko Paul Strodel, Peter H. König, Thomas Frauenheim Klaus Schulten, Walter Thiel, Emad Tajkhorshid ja Marcus Elstner , "  Väriviritys rhodopsiinissa : mekanismi Spectral Shift entre -bakteeriorhodopsiinille ja aistinvaraiseksi  " , Journal of the American Chemical Society , voi.  128, n °  33, 23. elokuuta 2006, s.  10808-10818 ( PMID  16910676 , DOI  10.1021 / ja062082i , lue verkossa )
  60. Proteiinit
  61. "  Family Nutrition Guide  " (käytetty 26. marraskuuta 2014 )
  62. (fi-USA) American Heart Association , "  Kasvisruoka, vegaaninen ruokavalio ja sydämen terveys  " , Go Red For Women® ,26. maaliskuuta 2014( lue verkossa , kuultu 29. heinäkuuta 2017 )
  63. (in) "  Position of American ruokavalioon Association: Kasvisruokavaliot  " , Journal of American ruokavalioon Association ,heinäkuu 2009, s.  1267–1268 ( lue verkossa )
  64. Adventist Health Study-1 - Cancer Havainnot: Jotkut kohokohdat
  65. WHO: n lehdistötiedote Karsinogeenisuus punaisen ja jalostetun lihan kulutuksessa lokakuu 2015]
  66. Kuiva papu -lomake Health Passport -sivustolla
  67. Ei-soijapalkokasvien käyttö alentaa kolesterolitasoja: satunnaistettujen kontrolloitujen tutkimusten meta-analyysi
  68. Palkokasvien kulutus ja sepelvaltimotaudin riski yhdysvaltalaisilla miehillä ja naisilla: NHANES I epidemiologinen seurantatutkimus
  69. V. R. Young ja PL Pellett , "  Kasviproteiinit suhteessa ihmisen proteiini- ja aminohapporavintoon  ", The American Journal of Clinical Nutrition , voi.  59, n °  5 Suppl,Toukokuu 1994, s.  1203S - 1212S ( ISSN  0002-9165 , PMID  8172124 , luettu verkossa , käytetty 29. heinäkuuta 2017 )
  70. (in) VR Young ja PL Pellett , "  Vehnäproteiinit suhteessa proteiinitarpeeseen ja aminohappojen saatavuuteen  " , The American Journal of Clinical Nutrition , Voi.  41, n o  5,1. st toukokuu 1985, s.  1077–1090 ( ISSN  0002-9165 ja 1938-3207 , DOI  10.1093 / ajcn / 41.5.1077 , luettu verkossa , käytetty 4. helmikuuta 2020 )
  71. Sophie Landrin, "  Intiassa uskonto kutsuu itsensä koululaisten lautaselle  " , Le Monde ,4. helmikuuta 2020(katsottu 4. helmikuuta 2020 )
  72. "  Transgeneesin soveltamisalat  " , gnis-pedagogiikassa ( katsottu 5. helmikuuta 2020 )
  73. "  UNITED STATES - Maissi rikastettu lysiiniä  " , on inf'OGM ,marraskuu 2005(katsottu 5. helmikuuta 2020 )
  74. AFSSA / ANSES-raportti, sivut 232 ja 233
  75. Sienien proteiinipitoisuutta on vaikea mitata tarkalleen, koska niiden kitiini ja muut typpiyhdisteet häiritsevät aiemmin käytetyn kokonaistypen analyysiä (esim. Kjeldahlin menetelmä ). Lähde: Danell E. ja Eaker D. (1992), Syötävän sienen Cantharellus cibarius (Fries) aminohappo- ja kokonaisproteiinipitoisuus , Journal of the Science of Food and Agriculture , 60 (3), 333-337.
  76. Dıez VA ja Alvarez A. (2001), Koostumus- ja ravintotutkimukset kahdesta luonnonvaraisesta syötävästä sienestä Luoteis-Espanjasta , Food Chemistry , 75 (4), 417-422 ( tiivistelmä )
  77. Chang ST ja Buswell JA (1996), Mushroom nutriseuttiset , World Journal of Microbiology and Biotechnology , 12 (5), 473-476 ( tiivistelmä ).
  78. Peter CK Cheung (2009), Sienien ravintoarvo ja terveyshyödyt, sienet funktionaalisina elintarvikkeina (71-109).
  79. (en) VA Dı́ez ja A. Alvarez, Koostumus- ja ravintotutkimukset kahdesta luonnonvaraisesta syötävästä sienestä Luoteis-Espanjasta . In Food Chemistry . Nauha 75, n o  4, joulukuu 2001, S. 417-422, DOI : 10,1016 / S0308-8146 (01) 00229-1
  80. Chang ST ja Miles PG (1991), Viimeisimmät trendit syötävien sienien tuotannossa maailmassa , The Mushroom Journal , 503, 15–18.
  81. Shah H., Khalil IA ja Jabeen S. (1997), Pleurotus-sienen ravintokoostumus ja proteiinin laatu , Sarhad Journal of Agriculture (Pakistan) ( Agris / FAO-yhteenveto ).
  82. Hsieh, KY, Hsu, CI, Lin, JY, Tsai, CC ja Lin, RH (2003), Syövästä sienestä peräisin olevan proteiinin suullinen anto estää ruoka-allergisten reaktioiden kehittymisen hiirissä , kliininen ja kokeellinen allergia , 33 (11), 1595-1602 ( yhteenveto )
  83. Lin, JY, Lin, YJ, Chen, CC, Wu, HL, Shi, GY ja Jeng, TW (1974), kardiotoksinen proteiini syötävistä sienistä , Nature , 252 (5480), 235 ( tiivistelmä ).
  84. "  Ciqual Table of nutritional koostumus elintarvikkeista  " , osoitteessa ciqual.anses.fr (käytetty 10. syyskuuta 2018 )
  85. Albert-François Creff ja Daniel Layani, Dietetiikan käsikirja nykyisessä lääketieteellisessä käytännössä , Pariisi, Masson,2004, 301  Sivumäärä ( ISBN  978-2-294-01346-1 , luettu verkossa ) , s.  4

Katso myös

Bibliografia

Aiheeseen liittyvät artikkelit

Tieteenalat ja menetelmät Proteiiniluokat ja perheet

Ulkoiset linkit

  • ( fr ) Predictor Project Jaettu laskentaohjelmisto, joka käyttää BOINC-alustaa proteiinien laskostumisen tutkimiseen.
  • (en) MRS- palvelin Biologinen tietopankkipalvelin, jossa ATE-pankissa olevan merkinnän tunnistaminen antaa mahdollisuuden visualisoida ruudun rakennetta dynaamisessa tilassa (katso esimerkiksi, mitä haku pankista tuottaa ATE: n vastaavia merkintöjä varten) trypsiiniin).
  • ( fr ) Proteins @ home Laajamittainen proteiinien laskostumisen projekti, johon voit osallistua tietokoneellasi.