Globiini kertainen on muoti kääntyvät yleinen proteiineja perhe on globiinin ja superperheen proteiinien, jotka ovat heidän kollegansa . Se koostuu yleensä kolmiulotteisesta rakenteesta, joka käsittää kahdeksan a-heliksia , vaikka jotkut proteiinit lisäävät vielä muutaman kierteen niiden päihin. Tämä taittuminen havaitaan hemoglobiinien , myoglobiinien sekä fikosyaanien kohdalla . Tämä oli ensimmäinen tunnistettu proteiinitaitto, koska myoglobiini oli ensimmäinen proteiini, jonka kolmiulotteinen rakenne oli ratkaistu. Koska tämä rakenne sisältää vain α-kierteitä, se luokitellaan all-α-taittuviksi (sisään) . Globiinien tapauksessa a-heliksit rajaavat ontelon, johon hemit on asetettu , mikä on niiden proteesiryhmä .
Jos globiinin taitto on erittäin konservoitunut evoluution kautta, siitä vastuussa oleva sekvenssi voi olla hyvin vaihteleva ja osoittaa vain 16% identtisyyttä aminohappotasolla . Tärkeämpää on hydrofobisen ytimen ja hydrofiilisen pinnan säilyttäminen, mikä varmistaa proteiinin oikean taittumisen. Tunnetuin esimerkki mutaation vaikutuksista, kun hydrofiilinen tähde korvataan hemoglobiinin pinnalla hydrofobisella jäännöksellä, on sirppisolutauti : glutamaatti korvataan valiinilla , joka on apolaarinen , toisin sanoen hydrofobinen, joka tarjoaa alueen Tarttuvuus proteiinin pintaan ja laukaisee sen saostumisen tietyissä olosuhteissa.