EY-nro | EY |
---|---|
CAS-numero | |
Kofaktori (t) | Cu 2+ |
IUBMB | IUBMB-merkintä |
---|---|
IntEnz | IntEnz-näkymä |
BRENDA | BRENDA-sisäänkäynti |
KEGG | KEGG-tulo |
MetaCyc | Aineenvaihduntareitti |
PRIAM | Profiili |
ATE | Rakenteet |
MENNÄ | AmiGO / EGO |
Sytokromi c oksidaasi , tai kompleksi IV ja hengitysteiden ketju on oksidoreduktaasi kalvo , joka katalysoi reaktio :
4 ferrosytokromi c + O 2+ 8 H + matriisi 4 ferrisytokromi c + 2 H 2 O+ 4 H + kalvojen välinen .Tämä entsyymi sijaitsee solukalvon monien bakteerien ja mitokondrion sisäkalvon on aerobinen eukaryooteissa .
Hengitysketjun kompleksi IV , jota kutsutaan myös sytokromi 3 , on suuri integraalinen membraaniproteiini , jolla on useita metallia prosteettisia ryhmiä ja 14 -proteiinin alayksiköiden in nisäkkäillä , yksitoista, joista on koodattu mukaan geenit on solun tumassa ja kolme peräisin genomista mitokondrion . Se sisältää kaksi hemin , yksi, joka kuuluu sytokromi ja muut, jotka kuuluvat sytokromi on 3 , ja kaksi keskusta kationi on kupari , jota merkitään Cu keskukset ja Cu- B .
Sytokromi oli 3 ja keskus Cu B muodostavat kaksiytiminen keskus, jossa tapahtuu pelkistämällä hapen O 2in H 2 O. Kaikkein hapettuneessa tilassa, metallikationien Fe 3+ ja Cu 2+ tämän kaksiytiminen keskusta ovat kaukana 450 pm ja ne koordinoidaan kanssa hydroksidi anionin HO - .
Kaksi kompleksia III ( koentsyymi Q - sytokromi c- reduktaasi ) pelkistää c- ferrosytokromia edeltävässä hengitysketjun vaiheessa sitoutuu lähellä Cu A -binukleaarista keskustaa , johon ne luovuttavat suuren siirtopotentiaalin omaavan elektroninsa. Cu saannot poistaa nämä elektronit sytokromi , joka lähettää ne kaksiytiminen keskustaan on 3 -Cu B . Viimeksi mainittujen metallikationit pelkistetään Fe2 +: n ja Cu +: n tilaan , kun taas hydroksidianioni absorboi protonin, jolloin saadaan vesimolekyyli, joka eliminoituu. Kahden metalli-ionin välinen tyhjiö täyttyy happimolekyylillä, joka pienenee nopeasti hyväksymällä toisaalta kaksi Fe2 + -elektronia muodostamaan oksojohdannainen Fe 4+ = O, toisaalta kaksi elektronia, jotka tulevat yksi Cu + ja toinen ionisoidun hydroksyyli -O - ja jäännös on Tyr-244 muuntaa tyrosyyli radikaali -O • , jolloin muodostuu, imeytymisen jälkeen protonin, joka on hydroksidianioni HO - sidottu keskus Cu B .
Kolmas ferrocytochrome c luopuu elektronin kaksiytiminen keskelle 3 -Cu B , mikä tekee mahdolliseksi vähentää -O • päätelaitteen radikaali on tyrosyylitähteen on -O ryhmä - pystyy antamaan takaisin hydroksyyli -OH imemällä protoni, kun taas toinen protoni imeytyy hydroksidi HO - sitoutunut Cu B keskus muodostuu toinen vesimolekyyli H 2 O, joka eliminoidaan. Neljäs ferrocytochrome c sitten luopuu elektronin Cu keskus , joka on vaikutus erottamalla Fe 4+ = O kompleksi otetaan Fe 3+ ja hydroksidianioni HO - sitoutunut Cu B keskus hapetetaan Cu 2+ tila , palauttaa alkuperäisen kokoonpanon.
Röntgenkristallografian tutkimukset paljasti epätavallinen translaation jälkeisen modifikaation , joka yhdistää C 6 C- atomin ja Tyr-244 Jäännös siirretään ε typpi- atomi on sivuketjun ja His-240 tähteen. (Numeroinnin mukaisesti naudan entsyymin tähteitä ). Tämän translaation jälkeisen modifikaation: lla on merkittävä rooli kapasiteetin kaksiytiminen keskus 3 -Cu B vastaanottaa neljä elektronit jotta pystyä vähentämään happimolekyylin O 2.kaksi vesimolekyyliä H 2 O. Se oli aluksi ajateltiin, että muodostuminen veden meni läpi muodostumisen vetyperoksidin , joka todennäköisesti tuottaa superoksidia O 2 anioneja. • - , mutta osoittautui todennäköisemmäksi, että mekanismi koostuu neljän elektronin suorasta siirtymisestä happimolekyyliin O-O-sidoksen murtumisen kanssa, mikä estäisi superoksidi-ionien muodostumisen.
Anionit syanidi CN - , sulfidi S 2- , atsidi N 3- kuten myös hiilimonoksidin CO ovat kilpailukykyisiä inhibiittoreita on monimutkainen IV , joka johtaa solun tukehtumisen. Metanolia CH 3 OHon metaboloituu ja muurahaishappoa HCOOH, joka on toinen sytokromi c -oksidaasi-inhibiittori. Korkea ATP on mitokondriomatriksiin johtaa myös tämän entsyymin estäminen.